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万見
- PDB-3l10: Structure of split monoubiquitinated PCNA with ubiquitin in posit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l10
タイトルStructure of split monoubiquitinated PCNA with ubiquitin in position one
要素
  • Monoubiquitinated Proliferating cell nuclear antigen
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / DNA damage / DNA repair / DNA replication / DNA-binding / Isopeptide bond / Nucleus / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Interleukin-1 signaling ...: / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ABC-family proteins mediated transport / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / SUMOylation of DNA replication proteins / positive regulation of DNA metabolic process / maintenance of DNA trinucleotide repeats / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / PCNA complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / lagging strand elongation / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / mitotic sister chromatid cohesion / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / error-free translesion synthesis / Regulation of PTEN stability and activity / DNA polymerase processivity factor activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Orc1 removal from chromatin / leading strand elongation / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / ribosomal large subunit export from nucleus / subtelomeric heterochromatin formation / Ub-specific processing proteases / mismatch repair / translesion synthesis / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA replication / replication fork / ribosomal large subunit assembly / nucleotide-excision repair / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / mitotic cell cycle / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain ...DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Proliferating cell nuclear antigen / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Freudenthal, B.D. / Gakhar, L. / Ramaswamy, S. / Washington, M.T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of monoubiquitinated PCNA and implications for translesion synthesis and DNA polymerase exchange.
著者: Freudenthal, B.D. / Gakhar, L. / Ramaswamy, S. / Washington, M.T.
履歴
登録2009年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Monoubiquitinated Proliferating cell nuclear antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9532
ポリマ－37,9532
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area16470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.516, 122.516, 122.516
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 19238.893 Da / 分子数: 1 / 断片: N fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL30, YBR0811, YBR088C / プラスミド: petduet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta / 参照: UniProt: P15873
#2: タンパク質 Monoubiquitinated Proliferating cell nuclear antigen


分子量: 18714.408 Da / 分子数: 1 / 断片: Ubi-C fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL30, Pol30 & UBI1, YBR0811, YBR088C / プラスミド: petduet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta
参照: UniProt: P61864, UniProt: P15873, UniProt: P05759*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 2.04M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate, 3% ethanol, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月25日 / 詳細: saggitally focused mirrors
放射モノクロメーター: Saggitally focused mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→86.63 Å / Num. obs: 15333 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.74 % / Biso Wilson estimate: 88.237 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.38 % / Rmerge(I) obs: 0.604 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1471 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
StructureStudioデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1PLQ

1plq


解像度: 2.8→86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 18.201 / SU ML: 0.365 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 1.084 / ESU R Free: 0.421 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.314 766 5 %RANDOM
Rwork0.277 ---
all0.279 ---
obs0.279 14567 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 125.95 Å2 / Biso mean: 86.057 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2590 0 0 0 2590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223255
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5871.9954385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.035405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.38525.625144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.31215631
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3771516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212371
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.811.52031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.52523296
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.76931224
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1834.51089
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.48 50 -
Rwork0.413 1064 -
all-1114 -
obs-1471 99.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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