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Yorodumi- PDB-3kzt: Crystal structure of Protein of unknown function (NP_812423.1) fr... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3kzt | ||||||
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Title | Crystal structure of Protein of unknown function (NP_812423.1) from BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 at 2.10 A resolution | ||||||
Components | uncharacterized protein | ||||||
Keywords | structural genomics / unknown function / Protein of unknown function / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / Uncharacterized protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of Protein of unknown function (NP_812423.1) from BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 at 2.10 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3kzt.cif.gz | 68 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3kzt.ent.gz | 53.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3kzt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kz/3kzt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kz/3kzt | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
#1: Protein | Mass: 16098.150 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) Strain: VPI-5482 / Gene: BT_3511 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q8A1Z7 #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | SEQUENCE THIS CONSTRUCT (RESIDUES 26-167) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATION TAG ...SEQUENCE THIS CONSTRUCT (RESIDUES 26-167) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.05 Å3/Da / Density % sol: 39.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.8 Details: 3.0000M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 5.8, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.91837,0.97916 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 10, 2009 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.1→28.56 Å / Num. obs: 16114 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 30.795 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 9.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.1→28.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.22 / SU B: 14.661 / SU ML: 0.17 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.224 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ETHYLENE GLYCOL (EDO) AND SULFATE IONS (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTANT SOLUTIONS HAVE BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE. 5. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 68 Å2 / Biso mean: 18.402 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→28.56 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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