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万見
- PDB-3kxl: crystal structure of SsGBP mutation variant G235S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kxl
タイトルcrystal structure of SsGBP mutation variant G235S
要素GTP-binding protein (HflX)
キーワードNUCLEOTIDE BINDING PROTEIN / SsGBP / HflX / GTPase / GTP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome binding / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3070 / GTPase HflX, N-terminal domain / GTPase HflX / GTPase HflX, N-terminal / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GTP-binding protein, middle domain / GTPase HflX, N-terminal domain superfamily / GTP-binding GTPase N-terminal / GTP-binding GTPase Middle Region / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3070 / GTPase HflX, N-terminal domain / GTPase HflX / GTPase HflX, N-terminal / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GTP-binding protein, middle domain / GTPase HflX, N-terminal domain superfamily / GTP-binding GTPase N-terminal / GTP-binding GTPase Middle Region / HflX-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / GTPase HflX
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Huang, B. / Li, X. / Zhang, X.C. / Rao, Z.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2010
タイトル: Functional study on GTP hydrolysis by the GTP binding protein from Sulfolobus solfataricus, a member of the HflX family.
著者: Huang, B. / Wu, H. / Hao, N. / Blombach, F. / van der Oost, J. / Li, X. / Zhang, X.C. / Rao, Z.
履歴
登録2009年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年11月10日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein (HflX)
B: GTP-binding protein (HflX)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4473
ポリマ－83,3892
非ポリマー581
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area28340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.608, 71.136, 97.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein (HflX)


分子量: 41694.621 Da / 分子数: 2 / 変異: G235S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 遺伝子: hflX, SSO0269 / プラスミド: pET 24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q980M3
#2: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 % / Mosaicity: 1.107 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% (w/v) PEG 3350, 0.16M sodium thiocyanate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器日付: 2009年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 26261 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.102 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QTF

2qtf


解像度: 2.5→38.372 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.761 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 29.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 1277 5.1 %
Rwork0.24 --
obs0.241 25060 95.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.496 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 112.59 Å2 / Biso mean: 51.062 Å2 / Biso min: 19.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3667 Å20 Å2-10.5977 Å2
2---7.2562 Å20 Å2
3---4.8894 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.372 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4703 0 3 66 4772
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024778
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4056443
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8161816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027775
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003796
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.60010.3541300.2798237888
2.6001-2.71840.32121260.2911250790
2.7184-2.86170.31781240.2899259994
2.8617-3.04090.31081490.2864261396
3.0409-3.27560.30411350.2806269897
3.2756-3.6050.27481440.2514270498
3.605-4.12610.26831650.23270599
4.1261-5.19650.24191340.1882278299
5.1965-38.37650.20351700.2023279799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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