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万見
- PDB-3kvq: Crystal structure of VEGFR2 extracellular domain D7 -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 3kvq
タイトルCrystal structure of VEGFR2 extracellular domain D7
要素Vascular endothelial growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / VEGFR2 / Angiogenesis / ATP-binding / Developmental protein / Differentiation / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immunoglobulin domain / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization ...positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endocardium development / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of vasculogenesis / endothelial cell differentiation / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / epithelial cell maturation / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / anchoring junction / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / branching involved in blood vessel morphogenesis / lung alveolus development / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of mitochondrial depolarization / growth factor binding / sorting endosome / regulation of MAPK cascade / semaphorin-plexin signaling pathway / positive regulation of macroautophagy / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / cell fate commitment / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / vasculogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / calcium ion homeostasis / coreceptor activity / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / VEGFR2 mediated cell proliferation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / cell junction / cell migration / regulation of cell shape / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / endosome / positive regulation of cell migration / cadherin binding / membrane raft / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yang, Y. / Opatowsky, Y. / Xie, P. / Schlessinger, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Direct contacts between extracellular membrane-proximal domains are required for VEGF receptor activation and cell signaling
著者: Yang, Y. / Xie, P. / Opatowsky, Y. / Schlessinger, J.
履歴
登録2009年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vascular endothelial growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9121
ポリマ－11,9121
非ポリマー00
水63135
1
A: Vascular endothelial growth factor receptor 2

A: Vascular endothelial growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8252
ポリマ－23,8252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y+1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.476, 76.989, 102.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 2 / VEGFR-2 / Kinase insert domain receptor / Protein-tyrosine kinase receptor Flk-1


分子量: 11912.404 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular Domain 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLK1, KDR, VEGFR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.2 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Succinic Acid 0.2M, pH7 PEG3350 18%, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 4558 / Num. obs: 4544 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 47
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Mean I/σ(I) obs: 35.9 / Num. unique all: 454 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2IEP, 1TLK, 2E9W

2iep

1tlk

2e9w


解像度: 2.7→31.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 11.026 / SU ML: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.337 / ESU R Free: 0.319 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29647 200 4.4 %RANDOM
Rwork0.22996 ---
obs0.23303 4327 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.799 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20 Å20 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→31.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数630 0 0 35 665
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.022636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.21.948855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.284579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.46225.51729
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.88715115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.748154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02455
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 14 -
Rwork0.306 312 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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