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- PDB-3kow: Crystal Structure of ornithine 4,5 aminomutase backsoaked complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kow
タイトルCrystal Structure of ornithine 4,5 aminomutase backsoaked complex
要素
  • D-ornithine aminomutase E component
  • D-ornithine aminomutase S component
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / D-ornithine 4 / 5 aminomutase (OAM) / Backsoaked
機能・相同性
機能・相同性情報


D-ornithine 4,5-aminomutase / D-ornithine 4,5-aminomutase activity / cobalamin binding / protein dimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ornithine 4,5 aminomutase S component, alpha subunit-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2220 / : / D-ornithine 4,5-aminomutase alpha-subunit / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit superfamily ...Ornithine 4,5 aminomutase S component, alpha subunit-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2220 / : / D-ornithine 4,5-aminomutase alpha-subunit / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase TIM-barrel domain of alpha subunit / Dimerisation domain of d-ornithine 4,5-aminomutase / Cobalamin-binding domain / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Defensin A-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Helix non-globular / Special / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / COBALAMIN / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / D-ornithine 4,5-aminomutase subunit beta / D-ornithine 4,5-aminomutase subunit alpha / D-ornithine 4,5-aminomutase subunit beta / D-ornithine 4,5-aminomutase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium sticklandii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wolthers, K.R. / Levy, C.W. / Scrutton, N.S. / Leys, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Large-scale domain dynamics and adenosylcobalamin reorientation orchestrate radical catalysis in ornithine 4,5-aminomutase.
著者: Wolthers, K.R. / Levy, C. / Scrutton, N.S. / Leys, D.
履歴
登録2009年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年10月24日Group: Non-polymer description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-ornithine aminomutase E component
E: D-ornithine aminomutase S component
B: D-ornithine aminomutase E component
F: D-ornithine aminomutase S component
C: D-ornithine aminomutase E component
G: D-ornithine aminomutase S component
D: D-ornithine aminomutase E component
H: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)403,29619
ポリマ－396,2328
非ポリマー7,06411
水00
1
C: D-ornithine aminomutase E component
G: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8875
ポリマ－99,0582
非ポリマー1,8293
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area35230 Å2
手法PISA
2
D: D-ornithine aminomutase E component
H: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8875
ポリマ－99,0582
非ポリマー1,8293
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area35480 Å2
手法PISA
3
A: D-ornithine aminomutase E component
E: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8875
ポリマ－99,0582
非ポリマー1,8293
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area35460 Å2
手法PISA
4
B: D-ornithine aminomutase E component
F: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,6364
ポリマ－99,0582
非ポリマー1,5772
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5890 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area35790 Å2
手法PISA
5
A: D-ornithine aminomutase E component
E: D-ornithine aminomutase S component
C: D-ornithine aminomutase E component
G: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,77410
ポリマ－198,1164
非ポリマー3,6576
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24680 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area57680 Å2
手法PISA
6
B: D-ornithine aminomutase E component
F: D-ornithine aminomutase S component
D: D-ornithine aminomutase E component
H: D-ornithine aminomutase S component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,5229
ポリマ－198,1164
非ポリマー3,4065
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24810 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area58240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.180, 229.010, 123.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
D-ornithine aminomutase E component


分子量: 85412.242 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium sticklandii (バクテリア)
遺伝子: oraE / プラスミド: pET23d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue Stratagene / 参照: UniProt: Q8VPJ5, UniProt: E3PY95*PLUS
#2: タンパク質
D-ornithine aminomutase S component


分子量: 13645.780 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium sticklandii (バクテリア)
遺伝子: oraS / プラスミド: pET23d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue Stratagene / 参照: UniProt: Q8VPJ6, UniProt: E3PY96*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 化合物 ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3
配列の詳細THE STRUCTURE DOES NOT CONTAIN RESIDUES GLY220 TO ASP222 OF ORAE PRESENT IN THE UNP SEQUENCE. WE DO ...THE STRUCTURE DOES NOT CONTAIN RESIDUES GLY220 TO ASP222 OF ORAE PRESENT IN THE UNP SEQUENCE. WE DO NOT FIND ANY EVIDENCE FOR THESE RESIDUES FROM CLOSTRIDIUM STICKLANDII GENOMIC DNA SEQUENCING OR BY ALIGNMENT BETWEEN THE ORAE PROTEIN SEQUENCES FROM CLOSTRIDIUM STICKLANDII AND CLOSTRIDIUM DIFFICILE (ACCESSION NUMBER ZP_05349629; 79% SEQUENCE IDENTITY) WHICH ALSO SHOWS THAT THE CORRESPONDING ORAE CODING SEQUENCE FROM THE LATTER ORGANISM ALSO DOES NOT CONTAIN THE THREE AMINO ACID GID INSERT (A SIMILAR CONCLUSION CAN BE REACHED BY ALIGNMENT WITH VARIOUS THERMOANAEROBACTER SP)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.97 %
結晶化温度: 294 K / pH: 8
詳細: A protein solution (8 mg/ml 4,5-OAM, 5 mM 2-mercaptoethanol, 10 mM Tris HCl pH 8.0, 2 mM PLP, and 2 mM AdoCbl) was mixed in a 1:1 ratio with precipitant solution [(0.1 M Tris HCl, pH 8.0, 0.2 ...詳細: A protein solution (8 mg/ml 4,5-OAM, 5 mM 2-mercaptoethanol, 10 mM Tris HCl pH 8.0, 2 mM PLP, and 2 mM AdoCbl) was mixed in a 1:1 ratio with precipitant solution [(0.1 M Tris HCl, pH 8.0, 0.2 M MgCl2, 25 % (wt/vol) polyethylene glycol 2000 mono-methylether] under red light at room temperature., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.072
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月7日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→120.86 Å / Num. obs: 72733 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.9→120.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.836 / SU B: 18.83 / SU ML: 0.361 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.5 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 3837 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.195 72733 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å2-0.95 Å2
2--2.38 Å20 Å2
3----3.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→120.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26049 0 478 0 26527
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02227072
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6111.98736730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.15153332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.68824.2981203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.339154722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.12415191
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.24109
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02120312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5231.516636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.058226779
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.653310436
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9274.59951
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 287 -
Rwork0.264 5341 -
obs--96.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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