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- PDB-3knv: Crystal structure of the RING and first zinc finger domains of TRAF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3knv
タイトルCrystal structure of the RING and first zinc finger domains of TRAF2
要素TNF receptor-associated factor 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Cross-brace / Alternative splicing / Apoptosis / Cytoplasm / Metal-binding / Ubl conjugation / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / TRAF2-GSTP1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor binding / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway ...CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / TRAF2-GSTP1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor binding / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / negative regulation of glial cell apoptotic process / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNF signaling / programmed necrotic cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / CD40 receptor complex / regulation of immunoglobulin production / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / mRNA stabilization / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / vesicle membrane / TNFR1-induced proapoptotic signaling / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TRAF6 mediated IRF7 activation / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF6 mediated NF-kB activation / protein K63-linked ubiquitination / regulation of JNK cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to nitric oxide / protein autoubiquitination / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / positive regulation of JUN kinase activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of interleukin-2 production / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of TNFR1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein catabolic process / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of T cell cytokine production / cytoplasmic side of plasma membrane / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / protein-containing complex assembly / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / membrane raft / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain ...TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yin, Q. / Wu, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the lack of E2 interaction in the RING domain of TRAF2.
著者: Yin, Q. / Lamothe, B. / Darnay, B.G. / Wu, H.
履歴
登録2009年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6024
ポリマ－15,4061
非ポリマー1963
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.669, 43.669, 284.393
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-174-

HOH

詳細The molecule exists in solution mainly as a dimer. The two-fold axis coincides with a crystallographic two-fold axis. Therefore, the asymmetric unit contains half of the biological unit.

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 2 / Tumor necrosis factor type 2 receptor-associated protein 3


分子量: 15405.579 Da / 分子数: 1
断片: RING and the first zinc finger domains: UNP residues 1-133
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF2, TRAP3 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus RIPL / 参照: UniProt: Q12933
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 % / 解説: The structure factor file contains Friedel pairs
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 0.1 M HEPES pH 7.5, 8% Ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月21日
詳細: Sagitally focused second crystal. Two spherical mirrors, one rhodium coated
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 23319 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 22.9 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1.992 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.83-1.866.30.3316100.90784.7
1.86-1.912.80.3717750.82599.7
1.9-1.9314.80.3417040.77999.6
1.93-1.9715.70.3167530.86899.6
1.97-2.0116.40.2877360.97399.6
2.01-2.0617.80.277531.04799.6
2.06-2.1118.20.2537421.10399.5
2.11-2.1719.40.2427601.2199.9
2.17-2.2319.60.2167481.278100
2.23-2.3120.60.1947711.433100
2.31-2.3920.40.187431.61100
2.39-2.4820.40.1547621.757100
2.48-2.620.50.1487731.74899.9
2.6-2.7320.10.1367922.12799.9
2.73-2.920.30.1217762.313100
2.9-3.1337.40.0967892.445100
3.13-3.4439.40.0827802.723100
3.44-3.9438.80.0678152.933100
3.94-4.97370.0588332.89399.5
4.97-50320.0499512.58797.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→37.8 Å / Occupancy max: 1.23 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 2196 9.2 %
Rwork0.216 --
obs0.216 23319 97.6 %
溶媒の処理Bsol: 58.397 Å2
原子変位パラメータBiso max: 84.12 Å2 / Biso mean: 37.527 Å2 / Biso min: 18.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.938 Å20 Å20 Å2
2--5.938 Å20 Å2
3----11.875 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→37.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数940 0 3 92 1035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1752
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3652.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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