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万見
- PDB-3knf: Crystal structure of D-Tyr-tRNA(Tyr) deacylase from Plasmodium fa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3knf
タイトルCrystal structure of D-Tyr-tRNA(Tyr) deacylase from Plasmodium falciparum
要素D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
キーワードHYDROLASE / D-AMINO ACID / DEACYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Gly-tRNA(Ala) deacylase activity / D-aminoacyl-tRNA deacylase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase activity / tRNA metabolic process / tRNA binding / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-aminoacyl-tRNA deacylase DTD / D-Tyr-tRNA(Tyr) deacylase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase / D-aminoacyl-tRNA deacylase-like superfamily / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-aminoacyl-tRNA deacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Manickam, Y. / Bhatt, T.K. / Sharma, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Ligand-bound Structures Provide Atomic Snapshots for the Catalytic Mechanism of D-Amino Acid Deacylase
著者: Bhatt, T.K. / Yogavel, M. / Wydau, S. / Berwal, R. / Sharma, A.
履歴
登録2009年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
B: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
C: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
D: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
E: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
F: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,3996
ポリマ－115,3996
非ポリマー00
水00
1
A: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
B: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4662
ポリマ－38,4662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13570 Å2
手法PISA
2
C: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
D: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4662
ポリマ－38,4662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13730 Å2
手法PISA
3
E: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase
F: D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4662
ポリマ－38,4662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.323, 53.708, 90.531
Angle α, β, γ (deg.)106.58, 102.29, 90.91
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase


分子量: 19233.084 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: dtd / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: Q8IIS0, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月7日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 18085 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.108
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.563 / Num. unique all: 1777 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PfDTD-Iodide model (not deposited)

解像度: 3→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.255 966 RANDOM
Rwork0.19 --
all0.193 18035 -
obs-18035 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7444 0 0 0 7444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.373

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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