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万見
- PDB-3klr: Bovine H-protein at 0.88 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3klr
タイトルBovine H-protein at 0.88 angstrom resolution
要素Glycine cleavage system H protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / antiparallel beta sheet / beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycine degradation / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glycine cleavage complex / glycine decarboxylation via glycine cleavage system / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif ...Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine cleavage system H protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.88 Å
データ登録者Higashiura, A. / Kurakane, T. / Matsuda, M. / Suzuki, M. / Inaka, K. / Sato, M. / Tanaka, H. / Fujiwara, K. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: High-resolution X-ray crystal structure of bovine H-protein at 0.88 A resolution
著者: Higashiura, A. / Kurakane, T. / Matsuda, M. / Suzuki, M. / Inaka, K. / Sato, M. / Kobayashi, T. / Tanaka, T. / Tanaka, H. / Fujiwara, K. / Nakagawa, A.
履歴
登録2009年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1434
ポリマ－13,8581
非ポリマー2843
水4,774265
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.584, 41.295, 43.124
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.180, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-388-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glycine cleavage system H protein


分子量: 13858.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20821
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.72 % / Mosaicity: 0.414 °
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate, pH 3.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月26日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.88→45 Å / Num. obs: 115668 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 6.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.876 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 0.88→0.89 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.426 / Num. unique all: 3698 / Χ2: 1.089 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HPC

1hpc


解像度: 0.88→45 Å / Num. parameters: 12878 / Num. restraintsaints: 16868 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1311 --RANDOM
Rwork0.1117 ---
obs-109877 93.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso max: 69.19 Å2 / Biso mean: 14.628 Å2 / Biso min: 5.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.88→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数973 0 16 265 1254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.099
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.134
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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