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- PDB-3kkl: Crystal structure of functionally unknown HSP33 from Saccharomyce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kkl
タイトルCrystal structure of functionally unknown HSP33 from Saccharomyces cerevisiae
要素Probable chaperone protein HSP33
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / peptidase (プロテアーゼ) / heat shock protein (熱ショックタンパク質) / Chaperone / Protease (プロテアーゼ) / Stress response (闘争・逃走反応)
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydratase / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / cellular response to nutrient levels / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / P-body / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable glutathione-independent glyoxalase HSP33
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Hwang, K.Y. / Sung, M.W. / Lee, W.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of functionally unknown HSP33 from Saccharomyces cerevisiae
著者: Hwang, K.Y. / Sung, M.W. / Lee, W.H.
履歴
登録2009年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable chaperone protein HSP33
B: Probable chaperone protein HSP33


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7572
ポリマ－53,7572
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.450, 68.738, 66.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Probable chaperone protein HSP33 / Heat shock protein 33


分子量: 26878.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HSP33, YOR391C / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08914, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Tri-sodium Citrate dihydrate, 23%(w/v) polyethylene glycol 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月30日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→50 Å / Num. obs: 24915 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 109787
反射 シェル解像度: 2.03→2.1 Å / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1qvz

1qvz


解像度: 2.03→19.76 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.247 2093 RANDOM
Rwork0.234 --
obs0.234 22891 -
all-24915 -
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.7 Å20 Å23.52 Å2
2--7.98 Å20 Å2
3----14.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3337 0 0 50 3387
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.81
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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