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万見
- PDB-3kjp: Crystal Structure of hPOT1V2-GGTTAGGGTTAG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kjp
タイトルCrystal Structure of hPOT1V2-GGTTAGGGTTAG
要素
  • 5'-D(*G*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3'
  • Protection of telomeres protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / OB domain / Protein-DNA complex / Alternative splicing / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleus / Polymorphism / Telomere / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA strand elongation / regulation of DNA helicase activity / positive regulation of DNA helicase activity / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of helicase activity / telomerase inhibitor activity ...positive regulation of DNA strand elongation / regulation of DNA helicase activity / positive regulation of DNA helicase activity / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of helicase activity / telomerase inhibitor activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / establishment of protein localization to telomere / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / : / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / single-stranded telomeric DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / DNA duplex unwinding / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / : / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / chromosome, telomeric region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Protection of telomeres protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Nandakumar, J. / Cech, T.R. / Podell, E.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: How telomeric protein POT1 avoids RNA to achieve specificity for single-stranded DNA.
著者: Nandakumar, J. / Podell, E.R. / Cech, T.R.
履歴
登録2009年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protection of telomeres protein 1
B: 5'-D(*G*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4982
ポリマ－37,4982
非ポリマー00
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area15500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.112, 104.198, 71.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-435-

HOH

21A-469-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protection of telomeres protein 1 / hPot1 / POT1-like telomere end-binding protein


分子量: 33724.746 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Putative Splice variant of hPOT1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POT1 / プラスミド: PFASTBAC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q9NUX5
#2: DNA鎖 5'-D(*G*GP*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3'


分子量: 3773.462 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: 12mer synthetic single-stranded DNA containing human telomeric repeat sequence
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: AMMONIUM SULFATE, TRISODIUM CITRATE , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月31日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: KOZHU / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 35663 / Num. obs: 35271 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3331 / % possible all: 94.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
BOSdata collection softwareデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XJV

1xjv


解像度: 1.8→36.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 134195 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1697 5 %RANDOM SET that was used for structural solution of 1XJV
Rwork0.211 ---
all-35715 --
obs-33858 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.434 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 90.56 Å2 / Biso mean: 34.445 Å2 / Biso min: 14.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4 Å20 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----5.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→36.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2325 229 0 223 2777
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.272.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 239 5 %
Rwork0.292 4583 -
all-4822 -
obs-4592 82.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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