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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3kjl | ||||||
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タイトル | Sgf11:Sus1 complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION / SAGA / Sus1 / Sgf11 / complex / Activator / Chromatin regulator / Metal-binding / Nucleus / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / mRNA transport / Nuclear pore complex / Protein transport / Translocation / Transport | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 DUBm complex / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / mRNA export from nucleus / nuclear pore / enzyme activator activity ...DUBm complex / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / mRNA export from nucleus / nuclear pore / enzyme activator activity / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / protein transport / chromatin organization / regulation of protein localization / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Stewart, M. / Ellisdon, A.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010 タイトル: Structural basis for the interaction between yeast Spt-Ada-Gcn5 acetyltransferase (SAGA) complex components Sgf11 and Sus1. 著者: Ellisdon, A.M. / Jani, D. / Kohler, A. / Hurt, E. / Stewart, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3kjl.cif.gz | 198.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3kjl.ent.gz | 160.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3kjl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3kjl_validation.pdf.gz | 481.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3kjl_full_validation.pdf.gz | 496.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3kjl_validation.xml.gz | 19.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3kjl_validation.cif.gz | 26.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kj/3kjl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kj/3kjl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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詳細 | SAGA Complex |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11094.497 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see publication 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: SUS1, YBR111W-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q6WNK7 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3503.884 Da / 分子数: 4 / Fragment: Sus1-binding region / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see publication 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: SGF11, YPL047W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q03067 #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.68 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: see publication, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.0719 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月1日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0719 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→59.4 Å / Num. all: 17082 / Num. obs: 17082 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22.4 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 18.1 |
反射 シェル | 最高解像度: 2.7 Å / 冗長度: 22.6 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2485 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3KIK 解像度: 2.7→19.943 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.696 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.943 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Selection details: chain H and resid 24:33) |