+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3kik | ||||||
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Title | Sgf11:Sus1 complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / articulated hirpin fold / SAGA complex / Activator / Chromatin regulator / Metal-binding / Nucleus / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / mRNA transport / Nuclear pore complex / Protein transport / Translocation / Transport | ||||||
Function / homology | Function and homology information DUBm complex / : / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / enzyme activator activity / mRNA export from nucleus ...DUBm complex / : / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / enzyme activator activity / mRNA export from nucleus / nuclear pore / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / regulation of protein localization / protein transport / chromatin organization / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Stewart, M. / Ellisdon, A.M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2010 Title: Structural basis for the interaction between yeast Spt-Ada-Gcn5 acetyltransferase (SAGA) complex components Sgf11 and Sus1 Authors: Ellisdon, A.M. / Jani, D. / Kohler, A. / Hurt, E. / Stewart, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3kik.cif.gz | 209.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3kik.ent.gz | 169 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3kik.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ki/3kik ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ki/3kik | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3kjlC 2fwbS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | SAGA complex |
-Components
#1: Protein | Mass: 11094.497 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for details Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SUS1, YBR111W-A / Plasmid: pNMTK / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Bl21 (DE3) / References: UniProt: Q6WNK7 #2: Protein/peptide | Mass: 3074.420 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Sus1 binding region of Sgf11 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for details Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SGF11, YPL047W / Plasmid: pGEX-4T-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q03067 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 3.2 M Na formate. See publication for details, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.54059 Å |
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jan 4, 2009 / Details: osmic mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54059 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→25 Å / Num. all: 36176 / Num. obs: 36176 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 26.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.21 Å / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 5136 / % possible all: 95.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB 2FWB residues 21-90 of chain C Resolution: 2.1→19.86 Å / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.407 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→19.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Selection details: chain H and resid 26:32) |