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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3kik | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Sgf11:Sus1 complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / articulated hirpin fold / SAGA complex / Activator / Chromatin regulator / Metal-binding / Nucleus / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / mRNA transport / Nuclear pore complex / Protein transport / Translocation / Transport | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationDUBm complex / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear pore / mRNA export from nucleus / transcription elongation by RNA polymerase II ...DUBm complex / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear pore / mRNA export from nucleus / transcription elongation by RNA polymerase II / enzyme activator activity / P-body / protein transport / regulation of protein localization / chromatin organization / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Stewart, M. / Ellisdon, A.M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2010Title: Structural basis for the interaction between yeast Spt-Ada-Gcn5 acetyltransferase (SAGA) complex components Sgf11 and Sus1 Authors: Ellisdon, A.M. / Jani, D. / Kohler, A. / Hurt, E. / Stewart, M. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 3kik.cif.gz | 209.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3kik.ent.gz | 169 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3kik.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3kik_validation.pdf.gz | 471.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3kik_full_validation.pdf.gz | 476.4 KB | Display | |
| Data in XML | 3kik_validation.xml.gz | 21.5 KB | Display | |
| Data in CIF | 3kik_validation.cif.gz | 30.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ki/3kik ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ki/3kik | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3kjlC ![]() 2fwbS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 4 | ![]()
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| Unit cell |
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| Details | SAGA complex |
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Components
| #1: Protein | Mass: 11094.497 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for details Source: (gene. exp.) ![]() Gene: SUS1, YBR111W-A / Plasmid: pNMTK / Production host: ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 3074.420 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Sus1 binding region of Sgf11 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication for details Source: (gene. exp.) ![]() Gene: SGF11, YPL047W / Plasmid: pGEX-4T-1 / Production host: ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.67 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 3.2 M Na formate. See publication for details, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.54059 Å |
| Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jan 4, 2009 / Details: osmic mirrors |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.54059 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.1→25 Å / Num. all: 36176 / Num. obs: 36176 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 26.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.1→2.21 Å / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 5136 / % possible all: 95.3 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB 2FWB residues 21-90 of chain C Resolution: 2.1→19.86 Å / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.407 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→19.86 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Selection details: chain H and resid 26:32) |
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