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- PDB-3kjd: Human poly(ADP-ribose) polymerase 2, catalytic fragment in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kjd
タイトルHuman poly(ADP-ribose) polymerase 2, catalytic fragment in complex with an inhibitor ABT-888
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 2
キーワードTRANSFERASE / ENZYME-INHIBITOR COMPLEX / CATALYTIC FRAGMENT / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / GLYCOSYLTRANSFERASE / NAD / NUCLEUS / DNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / NAD+ ADP-ribosyltransferase ...response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / nucleosome binding / extrinsic apoptotic signaling pathway / nucleotidyltransferase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / base-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / double-strand break repair / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-78P / Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Karlberg, T. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Karlberg, T. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kotenyova, T. / Kotzsch, A. / Kraulis, P. / Nielsen, T.K. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Roos, A.K. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Schuler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of human PARP2 in complex with PARP inhibitor ABT-888.
著者: Karlberg, T. / Hammarstrom, M. / Schutz, P. / Svensson, L. / Schuler, H.
履歴
登録2009年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3296
ポリマ－83,6562
非ポリマー6734
水8,827490
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1643
ポリマ－41,8281
非ポリマー3362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1643
ポリマ－41,8281
非ポリマー3362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.134, 134.611, 58.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 / PARP-2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 / Poly[ADP-ribose] synthetase 2 / pADPRT-2 / hPARP-2


分子量: 41827.922 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRT2, ADPRTL2, PARP2 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)R2 pRARE / 参照: UniProt: Q9UGN5, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-78P / (2R)-2-(7-carbamoyl-1H-benzimidazol-2-yl)-2-methylpyrrolidinium / Veliparib / ABT-888


分子量: 244.292 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H16N4O / コメント: 抗がん剤, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 490 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FEATURE OF UNIPROT (Q9UGN5, PARP2_HUMAN) SHOWS P -> H (IN REF. 2; AAD29857) AT THIS POSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Tris, 0.25M NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月24日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→41 Å / Num. all: 57455 / Num. obs: 57455 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.125 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 4253 / Rsym value: 0.582 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KCZ

3kcz


解像度: 1.95→40.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 3.639 / SU ML: 0.105 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23192 2873 5 %RANDOM
Rwork0.17889 ---
all0.18157 54581 --
obs0.18157 54581 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.149 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20 Å20.29 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→40.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5562 0 48 490 6100
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225735
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023936
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4881.987743
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9193.0029602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1025700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.66324.419258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.772151035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6621529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2846
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021106
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9121.53494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2361.51418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66525611
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.66132241
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3344.52131
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 212 -
Rwork0.237 4029 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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