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- PDB-3kij: Crystal structure of the human PDI-peroxidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kij
タイトルCrystal structure of the human PDI-peroxidase
要素Probable glutathione peroxidase 8
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human PDI-peroxidase / glutathione peroxidase / Membrane / Peroxidase / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione peroxidase / glutathione peroxidase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / peroxidase activity / cellular response to oxidative stress / endoplasmic reticulum lumen / membrane
類似検索 - 分子機能
Glutathione peroxidase Gpx7, putative / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable glutathione peroxidase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / Phaser_molecular replacement / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Nguyen, D.V. / Ruddock, L.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Two Endoplasmic Reticulum PDI Peroxidases Increase the Efficiency of the Use of Peroxide during Disulfide Bond Formation.
著者: Nguyen, V.D. / Saaranen, M.J. / Karala, A.R. / Lappi, A.K. / Wang, L. / Raykhel, I.B. / Alanen, H.I. / Salo, K.E. / Wang, C.C. / Ruddock, L.W.
履歴
登録2009年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable glutathione peroxidase 8
B: Probable glutathione peroxidase 8
C: Probable glutathione peroxidase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1904
ポリマ－63,0943
非ポリマー961
水9,314517
1
A: Probable glutathione peroxidase 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0311
ポリマ－21,0311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Probable glutathione peroxidase 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1272
ポリマ－21,0311
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Probable glutathione peroxidase 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0311
ポリマ－21,0311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.430, 122.300, 70.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Probable glutathione peroxidase 8


分子量: 21031.348 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 38-209 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cytoplasm / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: Homo sapiens / 遺伝子: GPX8, GPX8_human, UNQ847/PRO1785 / プラスミド: pet23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PlysSRare / 参照: UniProt: Q8TED1, glutathione peroxidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.74 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.5M ammonium sulfate, 0.1M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid, pH 6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.89997 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→66.9 Å / Num. obs: 61998 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 9242 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: Phaser_molecular replacement
開始モデル: PDB entry 2gs3

2gs3


解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 2.847 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24811 3100 5 %RANDOM
Rwork0.2086 ---
obs0.21059 58897 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.184 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20 Å20.62 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4181 0 5 517 4703
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.9655916
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.995527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.53323.317205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.72415800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4081531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8091.52595
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41424234
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.22531782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6214.51675
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 227 -
Rwork0.224 4312 -
obs--99.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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