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- PDB-3kh3: Crystal structure of human Cu/Zn superoxide dismutase recombinant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kh3
タイトルCrystal structure of human Cu/Zn superoxide dismutase recombinantly produced in Leishmania tarantolae; P212121 crystal form containing 12 chains in the asymmetric unit
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / eukaryotic expression / Leishmania tarantolae / Amyotrophic lateral sclerosis / Antioxidant / Disease mutation / Disulfide bond / Metal-binding / Neurodegeneration / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / regulation of organ growth / response to superoxide ...action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / regulation of organ growth / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / cellular response to potassium ion / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / response to copper ion / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / cellular response to ATP / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cellular response to cadmium ion / transmission of nerve impulse / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of superoxide anion generation / axon cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / response to amphetamine / thymus development / positive regulation of cytokine production / placenta development / regulation of mitochondrial membrane potential / determination of adult lifespan / locomotory behavior / response to nutrient levels / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / mitochondrial intermembrane space / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / regulation of blood pressure / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / spermatogenesis / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Gazdag, E.M. / Blankenfeldt, W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Purification and crystallization of human Cu/Zn superoxide dismutase recombinantly produced in the protozoan Leishmania tarentolae.
著者: Gazdag, E.M. / Cirstea, I.C. / Breitling, R. / Lukes, J. / Blankenfeldt, W. / Alexandrov, K.
履歴
登録2009年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_alt_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
G: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
H: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
I: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
J: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
K: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
L: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,76639
ポリマ－189,93112
非ポリマー1,83627
水00
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1058
ポリマ－31,6552
非ポリマー4506
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
2
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9136
ポリマ－31,6552
非ポリマー2584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area14260 Å2
手法PISA
3
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9136
ポリマ－31,6552
非ポリマー2584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
4
G: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
H: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9136
ポリマ－31,6552
非ポリマー2584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
5
I: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
J: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0097
ポリマ－31,6552
非ポリマー3545
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14190 Å2
手法PISA
6
K: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
L: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9136
ポリマ－31,6552
非ポリマー2584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.500, 166.610, 174.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41E
51F
61G
71H
81I
91J
101K
111L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: CU / End label alt-ID: A / End label comp-ID: CU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 3 - 155 / Label seq-ID: 2

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA - M
2BB - O
3CC - S
4EE - W
5FF - Y
6GG - AA
7HH - CA
8II - EA
9JJ - GA
10KK - JA
11LL - LA

-
要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Cu-Zn]


分子量: 15827.561 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / 発現宿主: Leishmania tarentolae (真核生物) / 株 (発現宿主): P10 / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 21-25% (w/v) PEG4000, 0.1 M NaOAc, pH 4.2-5.2, vapor diffusion, hanging drop, temperature 292K
PH範囲: 4.2-5.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月11日 / 詳細: SI(111)
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 28607 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 42.624 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.189 / Net I/σ(I): 11.16
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
3.5-3.60.5754.3143732306100
3.6-3.70.4635.4124161999100
3.7-3.80.4245.611683187499.9
3.8-3.90.3656.5101191630100
3.9-40.2897.992531485100
4-50.19210.657461926799.9
5-60.15711.9253234128100
6-80.1214.5202713353100
8-100.06722.17169121299.9
10-150.046305378937100
15-300.03935.2189336099.7
30-500.02936.51984795.9
500.04228.925960

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
精密化解像度: 3.5→47.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.862 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.811 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 70.354 / SU ML: 0.491 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.692 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1446 5.1 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs0.244 28597 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 277.39 Å2 / Biso mean: 75.883 Å2 / Biso min: 20.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å20 Å2
2--4.59 Å20 Å2
3----4.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→47.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13312 0 39 0 13351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02113552
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.028952
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1731.94618296
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.443322042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.28451824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.02625.652575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.443152216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.6381547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.22015
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215631
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1471.58940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other01.53900
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.27214205
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.36834612
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6514.54091
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 1825 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.030.5
BMEDIUM POSITIONAL0.030.5
CMEDIUM POSITIONAL0.040.5
EMEDIUM POSITIONAL0.040.5
FMEDIUM POSITIONAL0.030.5
GMEDIUM POSITIONAL0.040.5
HMEDIUM POSITIONAL0.040.5
IMEDIUM POSITIONAL0.030.5
JMEDIUM POSITIONAL0.040.5
KMEDIUM POSITIONAL0.040.5
LMEDIUM POSITIONAL0.030.5
AMEDIUM THERMAL0.062
BMEDIUM THERMAL0.082
CMEDIUM THERMAL0.072
EMEDIUM THERMAL0.12
FMEDIUM THERMAL0.072
GMEDIUM THERMAL0.082
HMEDIUM THERMAL0.072
IMEDIUM THERMAL0.062
JMEDIUM THERMAL0.082
KMEDIUM THERMAL0.092
LMEDIUM THERMAL0.062
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 107 -
Rwork0.281 1993 -
all-2100 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.27440.74870.30967.21830.14113.7510.1558-0.0448-0.50220.7686-0.0308-0.24090.49910.1612-0.12510.4139-0.035-0.06670.17810.03030.351424.4313-49.9097-21.191
22.1522-0.91710.40977.2689-0.78533.17110.1215-0.0481-0.16940.1525-0.1554-0.1793-0.11920.18040.03390.0521-0.0983-0.01670.21870.00160.173521.996-23.2487-30.3087
35.97314.10130.56548.26550.86927.41261.3358-0.77360.67711.5519-1.1060.5968-0.5194-0.0183-0.22980.798-0.29730.29610.2997-0.14150.394623.76358.2147-24.7897
42.48990.5688-1.46931.847-1.92312.41080.3452-0.48420.96010.8305-0.09270.1022-0.66180.0694-0.25251.8306-0.72850.5790.7554-0.63730.975329.532929.4846-7.0148
54.82880.6980.8194.875-0.70476.840.14991.74890.5114-0.7859-0.0060.3482-0.5637-0.9815-0.14390.59320.1944-0.13931.93140.18290.37912.15611.1889-81.9817
64.77820.0312-1.37374.062-1.54197.46430.19080.90230.2463-0.1229-0.18870.1255-0.3568-0.0593-0.00210.09420.0973-0.08790.446-0.04720.269917.0676-2.9103-54.3841
71.7988-1.0241-0.54247.1795-0.25085.26680.29910.23180.3372-1.3705-0.29470.4657-0.6551-0.2638-0.00440.96790.2679-0.21160.3148-0.0870.540616.8071-45.7141-58.8609
82.76821.2791-0.60317.85260.48994.0150.20170.0302-0.0697-0.708-0.35970.3328-0.3704-0.10840.1580.29170.132-0.17460.1758-0.12230.274417.8359-72.4777-49.3801
94.39341.10242.05474.40771.47695.13040.06760.2312-0.3905-0.1605-0.0648-0.1320.79520.0384-0.00280.39790.0320.07120.1912-0.12260.390214.1661-126.2632-72.3537
103.3692-0.73870.38154.42762.38235.86250.0318-0.09690.0174-0.06-0.048-0.1752-0.06270.28160.01630.00310.0096-0.01670.1188-0.06820.352816.7888-104.3244-54.604
115.22070.9784-1.38664.283-0.88437.1028-0.0246-1.5516-0.53340.8752-0.2963-0.10150.68450.98140.32090.6855-0.0340.00071.49580.25840.332830.3584-97.90551.6761
124.3295-0.20181.52693.5343-1.21327.66040.1032-0.4247-0.29090.3294-0.25090.10620.15520.31570.14770.1773-0.11990.05190.41-0.05120.261123.1565-93.0065-25.2774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 154
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 154
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 154
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 154
5X-RAY DIFFRACTION5E2 - 154
6X-RAY DIFFRACTION6F2 - 154
7X-RAY DIFFRACTION7G2 - 154
8X-RAY DIFFRACTION8H2 - 154
9X-RAY DIFFRACTION9I2 - 154
10X-RAY DIFFRACTION10J2 - 154
11X-RAY DIFFRACTION11K2 - 154
12X-RAY DIFFRACTION12L2 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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