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- PDB-3kgl: Crystal structure of procruciferin, 11S globulin from Brassica napus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kgl
タイトルCrystal structure of procruciferin, 11S globulin from Brassica napus
要素Cruciferin
キーワードPLANT PROTEIN / procruciferin / 11S seed globulin / Brassica napus / rapeseed / Seed storage protein / Storage protein
機能・相同性
機能・相同性情報


seed maturation / nutrient reservoir activity
類似検索 - 分子機能
11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold ...11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Brassica napus (セイヨウアブラナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.981 Å
データ登録者Tandang-Silvas, M.R. / Mikami, B. / Maruyama, N. / Utsumi, S.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Conservation and divergence on plant seed 11S globulins based on crystal structures.
著者: Tandang-Silvas, M.R. / Fukuda, T. / Fukuda, C. / Prak, K. / Cabanos, C. / Kimura, A. / Itoh, T. / Mikami, B. / Utsumi, S. / Maruyama, N.
履歴
登録2009年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年12月11日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cruciferin
B: Cruciferin
C: Cruciferin
D: Cruciferin
E: Cruciferin
F: Cruciferin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,17416
ポリマ－308,2376
非ポリマー93710
水3,351186
1
A: Cruciferin
B: Cruciferin
C: Cruciferin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,5878
ポリマ－154,1193
非ポリマー4685
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16840 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area40200 Å2
手法PISA
2
D: Cruciferin
E: Cruciferin
F: Cruciferin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,5878
ポリマ－154,1193
非ポリマー4685
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16910 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area40410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.102, 190.412, 99.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Cruciferin


分子量: 51372.910 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brassica napus (セイヨウアブラナ)
遺伝子: Plant Gene / プラスミド: pET21-d, pETcru2/3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD494(DE3) / 参照: UniProt: Q7XB53
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.41 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 32% ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月29日 / 詳細: Graphite Monochromator
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.981→50 Å / Num. all: 68497 / Num. obs: 65757 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 55.546 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / Num. unique all: 6644 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JUPITER210データ収集
CNS精密化
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FXZ

1fxz


解像度: 2.981→49.787 Å / SU ML: 0.4 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 3296 5.02 %RANDOM
Rwork0.1576 ---
obs0.1624 65651 94.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.693 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.6021 Å20 Å24.3143 Å2
2--12.3614 Å20 Å2
3----5.7593 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.981→49.787 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18463 0 56 186 18705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00918910
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23325659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.3246947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082829
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063427
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9814-3.0240.3254900.2261170161
3.024-3.06910.28061310.2022265698
3.0691-3.1170.3071600.1929265296
3.117-3.16810.37941240.1893267397
3.1681-3.22280.31151360.174263395
3.2228-3.28140.2781300.1517265198
3.2814-3.34450.30631390.1596264196
3.3445-3.41270.28811300.1822266497
3.4127-3.48690.29061510.1646261296
3.4869-3.5680.26581290.1557264995
3.568-3.65720.27421450.1426260797
3.6572-3.7560.22271390.1395263796
3.756-3.86650.231300.1334263395
3.8665-3.99130.2651570.1325261795
3.9913-4.13390.23711130.1246264296
4.1339-4.29930.22571510.1165259695
4.2993-4.49480.17181440.1173259795
4.4948-4.73160.19761500.1183259494
4.7316-5.02780.21011340.1202259394
5.0278-5.41560.21051350.1277259594
5.4156-5.95980.23631370.1473258293
5.9598-6.82030.26981420.1601260194
6.8203-8.58570.19241450.1436273199
8.5857-49.79350.21691540.1772798100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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