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- PDB-3kg2: AMPA subtype ionotropic glutamate receptor in complex with compet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kg2
タイトルAMPA subtype ionotropic glutamate receptor in complex with competitive antagonist ZK 200775
要素Glutamate receptor 2
キーワードmembrane protein / transport protein / ion channel / Cell membrane / Glycoprotein / Ion transport / Membrane / Postsynaptic cell membrane / Receptor / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic membrane / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / presynaptic membrane / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #70 / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Helix Hairpins - #70 / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Helix Hairpins / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZK1 / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sobolevsky, A.I. / Rosconi, M.P. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Nature / : 2009
タイトル: X-ray structure, symmetry and mechanism of an AMPA-subtype glutamate receptor.
著者: Sobolevsky, A.I. / Rosconi, M.P. / Gouaux, E.
履歴
登録2009年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32015年5月27日Group: Refinement description
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)372,48012
ポリマ-368,1724
非ポリマー4,3078
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25170 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area135070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.715, 109.848, 161.130
Angle α, β, γ (deg.)85.32, 84.75, 78.92
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
13
23
14
24
34
44
15
25
35
45
16
26
36
46
17
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29
110
210
310
410
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211
311
411
112
212
312
412
113
213
313
413

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and resid 10:306
211chain B and resid 10:306
311chain C and resid 10:306
411chain D and resid 10:306
112chain A and resid 307:311
212chain D and resid 307:311
113chain B and resid 307:311
213chain C and resid 307:311
114chain A and resid 312:381
214chain B and resid 312:381
314chain C and resid 312:381
414chain D and resid 312:381
115chain A and resid 396:503
215chain B and resid 396:503
315chain C and resid 396:503
415chain D and resid 396:503
116chain A and resid 513:544
216chain B and resid 513:544
316chain C and resid 513:544
416chain D and resid 513:544
117chain A and resid 568:621
217chain B and resid 568:621
317chain C and resid 568:621
417chain D and resid 568:621
118chain A and resid 622:634
218chain C and resid 622:634
119chain B and resid 622:634
219chain D and resid 622:634
1110chain A and resid 635:773
2110chain B and resid 635:773
3110chain C and resid 635:773
4110chain D and resid 635:773
1111chain A and resid 775:780
2111chain B and resid 775:780
3111chain C and resid 775:780
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1112chain A and resid 788:817
2112chain B and resid 788:817
3112chain C and resid 788:817
4112chain D and resid 788:817
1113chain A and resid 818
2113chain B and resid 818
3113chain C and resid 818
4113chain D and resid 818

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
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11
12
13

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 92043.039 Da / 分子数: 4 / 断片: sequence database residues 25-847
変異: N241E, N385D, N392Q, K410A, E413A, M414A, E416A, and C589A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P19491
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-ZK1 / {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid / [[3,4-Dihydro-7-(4-morpholinyl)-2,3-dioxo-6-(trifluorom ethyl)-1(2H)-quinoxalinyl]methyl]phosphonic acid / ZK-200775


分子量: 409.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C14H15F3N3O6P / コメント: アンタゴニスト, 薬剤*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.08 %
結晶化温度: 277 K / 詳細: Under paraffin oil, temperature 277K / PH範囲: 6.0-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月18日
詳細: VERTICALLY COLLIMATING PREMIRROR, LN2 COOLED DOUBLE- CRYSTAL SILICON (111) MONOCHROMATOR, TOROIDAL FOCUSING M2 MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 69301 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 136.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.981 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3H5V and 1FTL
解像度: 3.6→49.89 Å / SU ML: 0.01 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 33.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 3483 5.03 %
Rwork0.286 --
obs0.287 69301 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.87 Å2 / ksol: 0.21 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 192.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.6279 Å2-1.4252 Å235.0738 Å2
2--14.5974 Å2-13.3631 Å2
3---1.0304 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→49.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22400 0 286 0 22686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00223200
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44231770
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.6967414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0273788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0024032
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
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LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6029-3.65230.45641270.42574X-RAY DIFFRACTION94
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7.2979-8.34960.24411420.22882670X-RAY DIFFRACTION100
8.3496-10.50350.20751380.1982667X-RAY DIFFRACTION100
10.5035-49.89230.27581390.30092581X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.18660.8276-2.76563.5819-0.63384.4906-0.4393-0.4141-0.20530.11490.13890.36730.4525-0.0347-0.00011.17550.1172-0.0940.9922-0.07651.2748-54.2082-14.6743-29.0048
27.02021.8649-0.41233.78530.48651.6963-0.0033-0.062-0.12820.2306-0.08140.13330.0655-0.1767-00.96970.052-0.14261.086-0.10241.0511-59.824417.1572-15.8351
32.1580.53190.20522.2389-0.20644.1410.1953-0.9780.4810.9470.15880.3133-1.39370.4532-02.0145-0.12120.02632.2069-0.30131.5458-13.173261.071512.9931
42.91410.54811.05032.89310.42166.061-0.1626-1.4817-0.64421.1121-0.31810.15780.361-0.051-0.00021.10270.05760.06492.19480.19411.476-14.474226.245914.5404
54.2372.1328-0.67422.6953-0.27992.2275-0.35050.76750.1015-0.47250.26380.36040.0866-0.105-0.00011.4698-0.0416-0.11471.1687-0.03431.2136-18.6299.7851-65.4644
63.2927-0.3844-1.47911.77160.23363.61820.22180.62430.154-0.5232-0.09170.1772-0.4164-0.14140.00011.6782-0.0561-0.01440.890.04871.4563-15.039459.3039-53.7743
72.85730.2634-0.76822.44510.583.4729-0.08910.064-0.2942-0.18680.2535-0.58140.00031.1697-0.00011.5273-0.29390.11111.3939-0.13781.50736.973855.7359-39.5385
83.73880.68640.41781.7212-0.4822.34710.01850.1997-0.6461-0.4386-0.3051-0.55210.68610.559801.51680.1737-0.02531.30650.02021.30695.15664.2517-54.9975
94.24120.2272-0.83883.07350.09932.5848-0.18441.07250.1563-0.90050.2728-0.5289-0.08650.6428-01.91780.01860.16362.20260.27281.182324.604240.143-98.5753
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 10:381A10 - 381
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 10:381B10 - 381
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 10:381C10 - 381
4X-RAY DIFFRACTION4chain D and resid 10:381D10 - 381
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and (resid 396:503 or resid 635:773)A396 - 503
6X-RAY DIFFRACTION5chain A and (resid 396:503 or resid 635:773)A635 - 773
7X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resid 396:503 or resid 635:773)B396 - 503
8X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resid 396:503 or resid 635:773)B635 - 773
9X-RAY DIFFRACTION7chain C and (resid 396:503 or resid 635:773)C396 - 503
10X-RAY DIFFRACTION7chain C and (resid 396:503 or resid 635:773)C635 - 773
11X-RAY DIFFRACTION8chain D and (resid 396:503 or resid 635:773)D396 - 503
12X-RAY DIFFRACTION8chain D and (resid 396:503 or resid 635:773)D635 - 773
13X-RAY DIFFRACTION9resid 513:544 or resid 568:634 or resid 788:8170

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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