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- PDB-3kfu: Crystal structure of the transamidosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kfu
タイトルCrystal structure of the transamidosome
要素
  • (Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ...) x 2
  • Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
  • Non-discriminating and archaeal-type aspartyl-tRNA synthetase
  • tRNA-Asn
キーワードLIGASE/RNA / AspRS / GatCAB / ATP-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase / Ligase / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNAAsn ligase / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation ...aspartate-tRNAAsn ligase / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / regulation of translational fidelity / nucleic acid binding / translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #990 / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #990 / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / Amidase / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Histone, subunit A / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Blaise, M. / Bailly, M. / Frechin, M. / Thirup, S. / Becker, H.D. / Kern, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of a transfer-ribonucleoprotein particle that promotes asparagine formation.
著者: Blaise, M. / Bailly, M. / Frechin, M. / Behrens, M.A. / Fischer, F. / Oliveira, C.L. / Becker, H.D. / Pedersen, J.S. / Thirup, S. / Kern, D.
履歴
登録2009年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-discriminating and archaeal-type aspartyl-tRNA synthetase
B: Non-discriminating and archaeal-type aspartyl-tRNA synthetase
C: Non-discriminating and archaeal-type aspartyl-tRNA synthetase
D: Non-discriminating and archaeal-type aspartyl-tRNA synthetase
E: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
F: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
G: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
H: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
I: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
J: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C
K: tRNA-Asn
L: tRNA-Asn
M: tRNA-Asn
N: tRNA-Asn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)514,21018
ポリマ－514,03114
非ポリマー1794
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area59360 Å2
ΔGint-357 kcal/mol
Surface area172900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.920, 214.000, 127.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25
16
26
17
27

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain H and (resseq 2:393 )
211chain E and (resseq 2:393 )
112chain B and (resseq 1:150 or resseq 180:200 or resseq 211:415 )
212chain D and (resseq 1:150 or resseq 180:200 or resseq 211:415 )
113chain A and (resseq 1:150 or resseq 180:200 or resseq 211:415 )
213chain C and (resseq 1:150 or resseq 180:200 or resseq 211:415 )
114chain J and (resseq 3:47 or resseq 51:88 )
214chain G and (resseq 3:47 or resseq 51:88 )
115chain I and (resseq 2:194 or resseq 200:253 or resseq 260:391 )
215chain F and (resseq 2:194 or resseq 200:253 or resseq 260:391 )
116chain K
216chain L
117chain N
217chain M

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

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要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDFI

#1: タンパク質
Non-discriminating and archaeal-type aspartyl-tRNA synthetase


分子量: 48397.262 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1452 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SIC2
#3: タンパク質 Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Asp/Glu-ADT subunit B


分子量: 50545.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: gatB, TTHA0366 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9LCX2, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの

-
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit ... , 2種, 4分子 EHGJ

#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glu-ADT subunit A


分子量: 50280.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: gatA, TTHA0573 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9LCX3, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#4: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit C / Glu-ADT subunit C


分子量: 10253.733 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: gatC, TTHA0876 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9LCX4, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの

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RNA鎖 , 1種, 4分子 KLMN

#5: RNA鎖
tRNA-Asn


分子量: 24570.650 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 3種, 10分子

#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THE C-TERMINAL RESIDUES FOR CHAINS F AND I HAVE ONLY WEAK ELECTRON DENSITY ...THE AUTHORS STATE THAT THE C-TERMINAL RESIDUES FOR CHAINS F AND I HAVE ONLY WEAK ELECTRON DENSITY SO IT WAS NOT POSSIBLE TO ACCURATELY ASSIGN THE SIDE CHAINS. THE C-TERMINI WERE MODELED AS ALA, BUT THE SEQUENCE ALIGNMENT IS UNKNOWN, AND WERE THEREFORE CHANGED TO UNK IN THIS ENTRY. THE UNK CORRESPOND TO RESIDUES WITHIN THE SEQUENCE LVRERGLKVVADEGALKALVAEAIAAMPEAAESVRQGKVKALDALVGQVMRK TRGQARPDLVRRLLLEALGVG BUT CANNOT BE NUMBERED FOR CERTAINTY SINCE THEY ARE NOT SURE OF THE FRAME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5 10% peg4000 0.2 M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9807 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9807 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 123945

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.5_2) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N9W and 2F2A

1n9w

2f2a


解像度: 3→39.189 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2517 2487 2.01 %
Rwork0.1993 --
obs0.2004 123923 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.365 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4704 Å20 Å24.5113 Å2
2--1.4741 Å2-0 Å2
3----3.9445 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→39.189 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27198 6224 4 6 33432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00734742
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73448537
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.79314024
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0625625
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045250
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11H2945X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12E2945X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.057
21B3003X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D3003X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.017
31A3019X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32C3019X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
41J662X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42G662X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
51I3000X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52F3000X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
61K1579X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62L1579X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
71N1525X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
72M1525X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.082
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.05770.36421430.34676764X-RAY DIFFRACTION100
3.0577-3.12010.391320.3186750X-RAY DIFFRACTION100
3.1201-3.18790.32041400.28726688X-RAY DIFFRACTION100
3.1879-3.2620.26281310.24636713X-RAY DIFFRACTION100
3.262-3.34350.32921410.23486745X-RAY DIFFRACTION100
3.3435-3.43390.29831410.22796750X-RAY DIFFRACTION100
3.4339-3.53490.28761550.21286677X-RAY DIFFRACTION100
3.5349-3.64890.26041490.2026749X-RAY DIFFRACTION100
3.6489-3.77920.28851220.19876738X-RAY DIFFRACTION100
3.7792-3.93040.27531340.17966738X-RAY DIFFRACTION100
3.9304-4.10910.22861350.17586774X-RAY DIFFRACTION100
4.1091-4.32550.21171280.16286712X-RAY DIFFRACTION100
4.3255-4.59610.19331200.15656787X-RAY DIFFRACTION100
4.5961-4.95030.17941230.16116765X-RAY DIFFRACTION100
4.9503-5.44730.26591380.17866756X-RAY DIFFRACTION100
5.4473-6.23280.23891550.19326746X-RAY DIFFRACTION100
6.2328-7.84240.23371540.18656780X-RAY DIFFRACTION100
7.8424-39.19280.22821460.19856804X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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