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- PDB-3kds: apo-FtsH crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kds
タイトルapo-FtsH crystal structure
要素Cell division protein FtsH
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Met-turn / beta roll
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain ...Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NHX / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Bieniossek, C. / Niederhauser, B. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: The crystal structure of apo-FtsH reveals domain movements necessary for substrate unfolding and translocation
著者: Bieniossek, C. / Niederhauser, B. / Baumann, U.M.
履歴
登録2009年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: Cell division protein FtsH
F: Cell division protein FtsH
G: Cell division protein FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,8089
ポリマ－154,2423
非ポリマー1,5666
水00
1
E: Cell division protein FtsH
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,61518
ポリマ－308,4846
非ポリマー3,13212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area22550 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area108370 Å2
手法PISA
2
F: Cell division protein FtsH
G: Cell division protein FtsH
ヘテロ分子

F: Cell division protein FtsH
G: Cell division protein FtsH
ヘテロ分子

F: Cell division protein FtsH
G: Cell division protein FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,61518
ポリマ－308,4846
非ポリマー3,13212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area23140 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area108340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)190.500, 190.500, 152.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein FtsH


分子量: 51413.938 Da / 分子数: 3 / 断片: cytosolic region, residues 146-610 / 変異: K207A,K410L,K415A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: FtsH / プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9WZ49
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NHX / N-{(2R)-2-[2-(hydroxyamino)-2-oxoethyl]-4-methylpentanoyl}-3-naphthalen-2-yl-L-alanyl-L-alaninamide / KD-IX-73-4


分子量: 456.535 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H32N4O5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG400, 200mM CaCl2, 100mM Hepes, 200mM glycine, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月1日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 50229 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 64.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 20.59
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.911 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. measured obs: 15453 / Num. unique all: 3591 / Num. unique obs: 3602 / % possible all: 98.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
DNAデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 2CE7

2ce7


解像度: 2.601→45.757 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.77 / SU ML: 0.38 / Isotropic thermal model: Isotropic +TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / σ(I): -3 / 位相誤差: 29.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1986 3.96 %random
Rwork0.223 48222 --
obs0.226 50208 99.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.533 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 442.52 Å2 / Biso mean: 117.065 Å2 / Biso min: 24.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.455 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.455 Å2-0 Å2
3----4.909 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→45.757 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9892 0 102 0 9994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36113687
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751573
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3223872
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.601-2.6660.411350.293337347298
2.666-2.7380.2891400.26433983538100
2.738-2.8190.361400.24733823522100
2.819-2.910.3281400.24233963536100
2.91-3.0140.3031400.22934123552100
3.014-3.1350.3121410.2434093550100
3.135-3.2770.3081400.23434073547100
3.277-3.450.3141420.23234323574100
3.45-3.6660.2461420.21634443586100
3.666-3.9490.2941410.234423583100
3.949-4.3460.2511440.19334753619100
4.346-4.9740.2561440.19134853629100
4.974-6.2640.2521460.22835353681100
6.264-45.7640.2851510.213668381998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.04010.3327-1.20950.4933-0.57381.5325-0.187-0.3890.19340.27460.3915-0.0027-0.77940.142-0.17540.6077-0.00320.07150.6486-0.22180.7537.295942.610553.2034
20.8561-0.27290.02232.7286-0.09194.506-0.33330.33160.0524-1.04860.65970.0767-0.246-1.7523-0.18831.22050.3543-0.2091.25490.12270.7061-12.337776.041317.0029
32.30561.49020.36521.6466-0.60990.5791-0.81230.0160.3306-1.03530.24560.2748-0.1664-0.30740.3691.56020.0646-0.39931.3298-0.60831.374621.581582.459718.1246
45.8354-1.8416-0.72541.5574-0.41781.6631-0.7791-1.4426-1.74730.52350.80070.8495-0.01980.59420.00170.62150.2490.28061.14220.13140.93812.268630.429860.6486
50.9943-0.33771.09811.30851.68063.15530.02870.4475-0.3143-0.33560.1711-0.07720.21030.2122-0.12560.76340.0581-0.13710.6122-0.19240.558710.166470.412939.4528
62.1017-2.4692-0.41583.3372-0.4611.46320.92830.0862-0.1113-1.2307-0.6343-0.27040.14170.3713-0.17390.79050.24840.0710.6698-0.21580.608943.4873101.615941.7013
70.08540.55290.62591.526-0.39960.91340.0122-0.0224-0.00960.24310.05270.0732-0.08630.1208-0.07750.341-0.0589-0.01250.4925-0.06120.365431.933630.457932.2416
84.67580.1314-0.76670.2294-0.4660.8315-0.646-0.1304-0.12360.01150.513-0.04170.54050.06140.1190.89040.0469-0.29070.6761-0.16061.00938.520572.059649.9207
90.3082-0.68980.14442.85550.39891.9049-0.2555-0.63980.01350.50730.6601-0.87330.4570.0804-0.34780.8304-0.04890.09671.2149-0.34090.936438.6264101.550549.3176
103.4489-0.22660.21121.02940.56030.49780.0791-0.11490.03740.00910.01160.045-0.18190.1567-0.07110.2828-0.0706-0.01970.2411-0.01020.20322.965621.324412.7263
112.8298-1.14010.13750.86660.74680.78940.3042-0.04590.0302-0.25170.04380.01150.4170.0645-0.28310.63390.0682-0.10990.3458-0.06790.50989.991380.108163.1999
121.5811.3839-0.03162.01220.04471.350.2190.1753-0.0820.00150.0324-0.18950.23460.5221-0.28080.40540.09340.02040.597-0.12360.548330.838103.284962.6556
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN E AND RESID 156:231E156 - 231
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN F AND RESID 156:307F156 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN G AND RESID 156:328G156 - 328
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN E AND RESID 232:329E232 - 329
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN F AND RESID 308:448F308 - 448
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN G AND RESID 329:448G329 - 448
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN E AND RESID 330:468E330 - 468
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN F AND RESID 449:466F449 - 466
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN G AND RESID 449:463G449 - 463
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN E AND RESID 469:603E469 - 603
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN F AND RESID 467:603F467 - 603
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN G AND RESID 464:603G464 - 603

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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