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- PDB-3k7c: Crystal structure of Putative NTF2-like transpeptidase (NP_281412... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k7c
タイトルCrystal structure of Putative NTF2-like transpeptidase (NP_281412.1) from CAMPYLOBACTER JEJUNI at 2.00 A resolution
要素Putative NTF2-like transpeptidase
キーワードPROTEIN BINDING / Putative NTF2-like transpeptidase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / unknown function
機能・相同性Domain of unknown function (DUF4878) / Domain of unknown function (DUF4878) / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / DUF4878 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative NTF2-like transpeptidase (NP_281412.1) from CAMPYLOBACTER JEJUNI at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative NTF2-like transpeptidase
B: Putative NTF2-like transpeptidase
C: Putative NTF2-like transpeptidase
D: Putative NTF2-like transpeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,90124
ポリマ－51,5854
非ポリマー2,31620
水2,414134
1
A: Putative NTF2-like transpeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2945
ポリマ－12,8961
非ポリマー3984
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Putative NTF2-like transpeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6657
ポリマ－12,8961
非ポリマー7696
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Putative NTF2-like transpeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6398
ポリマ－12,8961
非ポリマー7437
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Putative NTF2-like transpeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3034
ポリマ－12,8961
非ポリマー4063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.442, 89.807, 59.665
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 6 - 113 / Label seq-ID: 7 - 114

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS AND ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC STATE.

-
要素

#1: タンパク質
Putative NTF2-like transpeptidase


分子量: 12896.150 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: Cj0202c / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q0PBT7
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE THIS CONSTRUCT (1-113) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...SEQUENCE THIS CONSTRUCT (1-113) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 50.0000% PEG-200, 0.1M Citrate pH 5.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97908,0.97855
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月11日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979081
30.978551
反射解像度: 2→28.571 Å / Num. obs: 31219 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 32.375 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 9.72
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2-2.070.7171.2107485618192
2.07-2.150.5031.8114625978198.5
2.15-2.250.372.3120616287197.7
2.25-2.370.2892.9119416178198.4
2.37-2.520.2163.8118796161198.2
2.52-2.710.1515.4115715984197.8
2.71-2.990.0968.1122186293198.2
2.99-3.420.04914.7117336044197.9
3.42-4.30.02725.2116035969196.3
4.3-28.5710.0231.5119546129197.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→28.571 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 14.5 / SU ML: 0.175 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.184
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. POLYETHYLENE GLYCOL (PEG AND PGE) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAS BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE. 5. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1576 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 31216 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.62 Å2 / Biso mean: 18.655 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.42 Å20 Å20.98 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3---2.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.571 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3330 0 141 134 3605
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223550
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.9874735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.21636100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.975447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.5526.842152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.17915670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2041510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023820
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02606
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.322185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.242879
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.30843533
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.03941365
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.50261193
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A625MEDIUM POSITIONAL0.430.5
2B625MEDIUM POSITIONAL0.30.5
3C625MEDIUM POSITIONAL0.460.5
4D625MEDIUM POSITIONAL0.450.5
1A630LOOSE POSITIONAL0.555
2B630LOOSE POSITIONAL0.565
3C630LOOSE POSITIONAL0.655
4D630LOOSE POSITIONAL0.665
1A625MEDIUM THERMAL1.952
2B625MEDIUM THERMAL2.192
3C625MEDIUM THERMAL2.182
4D625MEDIUM THERMAL2.182
1A630LOOSE THERMAL2.4610
2B630LOOSE THERMAL2.2410
3C630LOOSE THERMAL2.7810
4D630LOOSE THERMAL2.7510
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 114 -
Rwork0.329 2166 -
all-2280 -
obs--98.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5182-0.7162-0.23676.5897-1.12150.35610.03340.2087-0.32650.1331-0.0933-0.0661-0.09770.04850.05990.14470.0341-0.01390.26-0.0450.288940.5449.23-15.732
28.3352-3.16242.02863.9199-1.23082.37240.0307-0.1153-0.0918-0.08940.0374-0.33610.0965-0.0721-0.06810.0780.00380.01540.21610.00110.108647.08619.632-12.873
39.64760.0897-0.50240.44790.94390.8786-0.18030.015-0.21-0.06710.0810.2767-0.19230.07070.09930.17370.0730.04890.26080.15320.403617.632.855-5.714
43.4109-2.74391.13788.3-2.93372.9705-0.2264-0.24830.31870.17170.44240.3947-0.0293-0.0732-0.2160.06110.0452-0.00080.26440.03340.161429.07135.939-7.885
56.62751.3454-2.07355.08031.17251.5708-0.0204-0.05930.43550.07980.0810.88740.03090.2305-0.06060.1621-0.079-0.03770.23650.07430.40542.14458.56212.061
63.04310.67960.14035.7961-1.1450.8823-0.14840.2363-0.0742-0.00260.20210.5287-0.00330.0999-0.05370.1161-0.06670.01160.23790.00160.150853.59658.37911.048
73.7665-0.7178-1.74247.21080.35310.89760.1348-0.00690.47240.2438-0.0616-0.4540.0010.1673-0.07320.208-0.0244-0.04580.21730.00870.320670.55482.74921.231
86.55591.0489-2.58983.6173-0.10582.4504-0.04950.27270.28280.29390.2019-0.3476-0.0888-0.2137-0.15240.13540.0117-0.07390.15990.02130.159870.29271.51917.204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 66
2X-RAY DIFFRACTION2A67 - 113
3X-RAY DIFFRACTION3B6 - 60
4X-RAY DIFFRACTION4B61 - 113
5X-RAY DIFFRACTION5C6 - 52
6X-RAY DIFFRACTION6C53 - 113
7X-RAY DIFFRACTION7D6 - 54
8X-RAY DIFFRACTION8D55 - 113

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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