[日本語] English
万見
- PDB-3k6t: Crystal structure of the GLD-1 homodimerization domain from Caeno... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k6t
タイトルCrystal structure of the GLD-1 homodimerization domain from Caenorhabditis elegans at 2.04 A resolution
要素Female germline-specific tumor suppressor gld-1
キーワードPROTEIN BINDING / GLD-1 / QUA1 HOMODIMERIZATION DOMAIN / HELIX-TURN-HELIX MOTIF / HYDROPHOBIC HOMODIMER INTERFACE / PERPENDICULAR STACKING OF PROTOMERS / Developmental protein / Differentiation / Meiosis / Oogenesis / RNA-binding / Translation regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


oocyte fate determination / positive regulation of female gonad development / regulation of germ cell proliferation / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / positive regulation of oocyte development / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / P granule / post-transcriptional regulation of gene expression / oogenesis / mRNA 3'-UTR binding ...oocyte fate determination / positive regulation of female gonad development / regulation of germ cell proliferation / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / positive regulation of oocyte development / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / P granule / post-transcriptional regulation of gene expression / oogenesis / mRNA 3'-UTR binding / meiotic cell cycle / mRNA 5'-UTR binding / regulation of gene expression / single-stranded RNA binding / negative regulation of translation / negative regulation of gene expression / mRNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4010 / STAR protein, homodimerisation region / Homodimerisation region of STAR domain protein / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / K Homology domain, type 1 superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / K Homology domain / K homology RNA-binding domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4010 / STAR protein, homodimerisation region / Homodimerisation region of STAR domain protein / : / KHDC4/BBP-like, KH-domain type I / KH domain-containing BBP-like / K Homology domain, type 1 superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Female germline-specific tumor suppressor gld-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, molecular replacement (native crystal) / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Beuck, C. / Szymczyna, B.R. / Kerkow, D.E. / Carmel, A.B. / Columbus, L. / Stanfield, R.L. / Williamson, J.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure of the GLD-1 homodimerization domain: insights into STAR protein-mediated translational regulation.
著者: Beuck, C. / Szymczyna, B.R. / Kerkow, D.E. / Carmel, A.B. / Columbus, L. / Stanfield, R.L. / Williamson, J.R.
履歴
登録2009年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Female germline-specific tumor suppressor gld-1
B: Female germline-specific tumor suppressor gld-1
C: Female germline-specific tumor suppressor gld-1
D: Female germline-specific tumor suppressor gld-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5474
ポリマ－27,5474
非ポリマー00
水1,856103
1
A: Female germline-specific tumor suppressor gld-1
B: Female germline-specific tumor suppressor gld-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7742
ポリマ－13,7742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area7120 Å2
手法PISA
2
C: Female germline-specific tumor suppressor gld-1
D: Female germline-specific tumor suppressor gld-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7742
ポリマ－13,7742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.889, 42.962, 154.641
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Female germline-specific tumor suppressor gld-1 / Defective in germ line development protein 1


分子量: 6886.836 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: gld-1, T23G11.3 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold (DE3) / 参照: UniProt: Q17339
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.0439.8
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2951蒸気拡散法, ハンギングドロップ法4.2Sodium phosphate, citrate, LiSO4, isopropanol, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
2952蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6MES-Na, PEG 200, PEG 3000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.979
シンクロトロンSSRL BL11-120.979
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2009年5月17日
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2009年3月19日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Side scattering bent cube-root I-beam single crystal, asymmetric cut 4.965 degsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Side scattering bent cube-root I-beam single crystal, asymmetric cut 4.965 degsMADMx-ray1
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. all: 15152 / Num. obs: 15152 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.046 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.04→2.08 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 717 / Rsym value: 0.32 / Χ2: 0.971 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, molecular replacement (native crystal)
解像度: 2.04→37.554 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: anisotropic B-factors from TLS refinement with Phenix.Refine
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 756 5.01 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.201 15092 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.875 Å2 / ksol: 0.397 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 118.5 Å2 / Biso mean: 41.3 Å2 / Biso min: 20.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.137 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.465 Å20 Å2
3----3.671 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→37.554 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1685 0 0 103 1788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7512316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003295
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.314637
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.04-2.1980.2471320.20728022934
2.198-2.4190.231650.18528232988
2.419-2.7690.2611420.18928232965
2.769-3.4880.2971460.19728843030
3.488-37.5610.2181710.20230043175
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38570.07750.3592-0.0229-0.06281.62330.0257-0.1021-0.06280.0084-0.0920.06450.1190.32450.01650.232-0.01220.01320.2284-0.02190.2462.02721.77582.5685
20.94080.76790.24541.58470.15751.08570.165-0.14270.1081-0.19530.10340.1788-0.10390.1134-0.18490.2529-0.03660.02240.3047-0.04990.2747.15313.969413.7727
30.17120.3438-1.0150.2312-1.58332.62570.06460.01340.00720.0520.06890.0916-0.4305-0.2679-0.18140.3255-0.01030.0670.29110.01940.229510.4329-12.759536.2657
40.48930.7193-0.23441.037-0.65620.8368-0.0836-0.00570.0255-0.14950.10960.0833-0.0016-0.1112-0.03040.3008-0.01110.06620.2427-0.01110.346119.6828-5.913524.4997
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA-1 - 195
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB-1 - 190
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC-1 - 195
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD-1 - 187

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る