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万見
- PDB-3k6g: Crystal structure of Rap1 and TRF2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k6g
タイトルCrystal structure of Rap1 and TRF2 complex
要素
  • Telomeric repeat-binding factor 2
  • Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / helix / Chromosomal protein / Nucleus / Phosphoprotein / Telomere / Cell cycle / DNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination at telomere / negative regulation of telomere maintenance / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly ...negative regulation of DNA recombination at telomere / negative regulation of telomere maintenance / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / negative regulation of t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere capping / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / anterograde axonal transport / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / phosphatase binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / axon cytoplasm / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere maintenance / Meiotic synapsis / negative regulation of protein phosphorylation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / male germ cell nucleus / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular senescence / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / intracellular signal transduction / negative regulation of gene expression / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / TE2IP/Rap1 / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 ...Rap1 Myb domain / Rap1 Myb domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / TE2IP/Rap1 / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Chen, Y. / Rai, R. / Yang, Y.T. / Zheng, H. / Chang, S. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: A conserved motif within RAP1 has diversified roles in telomere protection and regulation in different organisms.
著者: Chen, Y. / Rai, R. / Zhou, Z.R. / Kanoh, J. / Ribeyre, C. / Yang, Y. / Zheng, H. / Damay, P. / Wang, F. / Tsujii, H. / Hiraoka, Y. / Shore, D. / Hu, H.Y. / Chang, S. / Lei, M.
履歴
登録2009年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
B: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
C: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
D: Telomeric repeat-binding factor 2
E: Telomeric repeat-binding factor 2
F: Telomeric repeat-binding factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1826
ポリマ－50,1826
非ポリマー00
水4,053225
1
A: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
D: Telomeric repeat-binding factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7272
ポリマ－16,7272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area7260 Å2
手法PISA
2
B: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
E: Telomeric repeat-binding factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7272
ポリマ－16,7272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area7350 Å2
手法PISA
3
C: Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1
F: Telomeric repeat-binding factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7272
ポリマ－16,7272
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.568, 72.105, 150.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 2-interacting protein 1 / TRF2-interacting telomeric protein Rap1 / hRap1


分子量: 12110.344 Da / 分子数: 3 / 断片: Rap1 C-terminal domain (residues 303-399) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2IP, RAP1, PP8000 / プラスミド: PET28sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9NYB0
#2: タンパク質・ペプチド Telomeric repeat-binding factor 2 / TTAGGG repeat-binding factor 2 / Telomeric DNA-binding protein


分子量: 4617.044 Da / 分子数: 3 / 断片: TRF2 (residues 275-316) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2, TRBF2, TRF2 / プラスミド: PET28sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q15554
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 20% PEG2K, 16% isopropanol, 0.1 M sodium Citrate, 10 mM DTT, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 34177 / Num. obs: 33796 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 40.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 1.95→50 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2356 6302 -
Rwork0.2242 --
all-65428 -
obs-33796 97.6 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2959 0 0 225 3184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004895
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.99954
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.90525
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7048

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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