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万見
- PDB-3k3q: Crystal Structure of a Llama Antibody complexed with the C. Botul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k3q
タイトルCrystal Structure of a Llama Antibody complexed with the C. Botulinum Neurotoxin Serotype A Catalytic Domain
要素
  • (Botulinum neurotoxin type A) x 2
  • llama Aa1 VHH domain
キーワードIMMUNE SYSTEM / llama / VHH / antibody / botulinum / neurotoxin / BoNT / Cell junction / Cell membrane / Cytoplasm / Disulfide bond / Hydrolase / Membrane / Metal-binding / Metalloprotease / Pharmaceutical / Protease / Secreted / Synapse / Toxin / Transmembrane / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell junction / negative regulation of neurotransmitter secretion / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / host cell cytosol / protein transmembrane transporter activity / membrane => GO:0016020 / metalloendopeptidase activity / toxin activity ...host cell junction / negative regulation of neurotransmitter secretion / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / host cell cytosol / protein transmembrane transporter activity / membrane => GO:0016020 / metalloendopeptidase activity / toxin activity / host cell plasma membrane / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #540 / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain fold / Clostridium neurotoxins / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #540 / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain fold / Clostridium neurotoxins / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Few Secondary Structures / Irregular / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type A / Botulinum neurotoxin type A
類似検索 - 構成要素
生物種Lama glama (ラマ)
Clostridium botulinum A str. Hall (ボツリヌス菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Thompson, A.A. / Dong, J. / Marks, J.D. / Stevens, R.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A Single-Domain Llama Antibody Potently Inhibits the Enzymatic Activity of Botulinum Neurotoxin by Binding to the Non-Catalytic alpha-Exosite Binding Region.
著者: Dong, J. / Thompson, A.A. / Fan, Y. / Lou, J. / Conrad, F. / Ho, M. / Pires-Alves, M. / Wilson, B.A. / Stevens, R.C. / Marks, J.D.
履歴
登録2009年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: llama Aa1 VHH domain
B: Botulinum neurotoxin type A
C: Botulinum neurotoxin type A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1954
ポリマ－65,1293
非ポリマー651
水1,26170
1
A: llama Aa1 VHH domain
B: Botulinum neurotoxin type A
C: Botulinum neurotoxin type A
ヘテロ分子

A: llama Aa1 VHH domain
B: Botulinum neurotoxin type A
C: Botulinum neurotoxin type A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,3908
ポリマ－130,2596
非ポリマー1312
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area21780 Å2
ΔGint-223 kcal/mol
Surface area45440 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9020 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area24590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.282, 48.764, 103.643
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.750, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Authors state it is possible that a hexamer exists in solution, but this would be in equilibrium with the trimer.

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要素

#1: タンパク質 llama Aa1 VHH domain


分子量: 16147.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 遺伝子: llama VHH immunoglobulin / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
#2: タンパク質 Botulinum neurotoxin type A / BoNT/A / Bontoxilysin-A / BOTOX / Botulinum neurotoxin A light chain


分子量: 28359.986 Da / 分子数: 1
Fragment: N-terminal fragment of BoNT catalytic domain (residues 3-250)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum A str. Hall (ボツリヌス菌)
遺伝子: botA, CBO0806, CLC_0862, neurotoxin catalytic domain
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: A5HZZ9, UniProt: P0DPI1*PLUS, bontoxilysin
#3: タンパク質 Botulinum neurotoxin type A / BoNT/A / Bontoxilysin-A / BOTOX / Botulinum neurotoxin A light chain


分子量: 20621.465 Da / 分子数: 1
Fragment: C-terminal fragment of BoNT catalytic domain (residues 251-425)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum A str. Hall (ボツリヌス菌)
遺伝子: botA, CBO0806, CLC_0862, neurotoxin catalytic domain
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: A5HZZ9, UniProt: P0DPI1*PLUS, bontoxilysin
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THERE IS A VAL -> ALA NATURAL VARIANT AT RESIDUE 27.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% ethylene glycol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月16日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 2.8 % / Av σ(I) over netI: 7.33 / 数: 64075 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 1 / D res high: 2.6 Å / D res low: 40 Å / Num. obs: 22641 / % possible obs: 96.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.054095.410.0640.9543
5.67.0597.710.0680.9833.1
4.895.698.110.0681.0023.1
4.444.8998.410.0780.9933.1
4.134.4498.810.0890.983.1
3.884.139910.0980.9763.1
3.693.8899.110.1230.9943.1
3.533.6999.210.1561.0093.1
3.393.5399.310.1580.9933.1
3.283.3999.310.1690.9943.1
3.173.2899.510.2131.023
3.083.1799.110.221.0152.9
33.0898.510.2521.012.9
2.93397.610.2741.0032.7
2.862.9396.510.270.9862.6
2.82.8695.110.3081.0122.5
2.742.893.610.3160.9992.3
2.692.7490.810.330.9892.2
2.642.6990.110.3811.0062.1
2.62.6483.910.3141.0031.9
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 22641 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 26.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 0.995 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / Num. unique all: 977 / Χ2: 1.003 / % possible all: 83.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→40 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.823 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1029 4.4 %random
Rwork0.218 ---
obs-21269 90.4 %-
溶媒の処理Bsol: 20.541 Å2
原子変位パラメータBiso max: 91.81 Å2 / Biso mean: 41.719 Å2 / Biso min: 3.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.245 Å20 Å2-2.481 Å2
2---1.28 Å20 Å2
3---14.525 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4287 0 1 70 4358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4691.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9922
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5652
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1572.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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