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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3k0q | ||||||
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タイトル | Cryogenic structure of CypA mutant Ser99Thr (2) | ||||||
![]() | Cyclophilin A | ||||||
![]() | ISOMERASE / proline isomerase / Cyclosporin / Host-virus interaction / Isopeptide bond / Phosphoprotein / Rotamase | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of viral life cycle / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / virion binding ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of viral life cycle / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / virion binding / Basigin interactions / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Calcineurin activates NFAT / viral release from host cell / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / protein peptidyl-prolyl isomerization / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein dephosphorylation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / activation of protein kinase B activity / neutrophil chemotaxis / negative regulation of protein phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of protein secretion / Assembly Of The HIV Virion / negative regulation of protein kinase activity / Budding and maturation of HIV virion / neuron differentiation / platelet activation / platelet aggregation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / integrin binding / protein folding / Platelet degranulation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / response to hypoxia / positive regulation of protein phosphorylation / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Fraser, J.S. / Alber, T. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Hidden alternative structures of proline isomerase essential for catalysis. 著者: Fraser, J.S. / Clarkson, M.W. / Degnan, S.C. / Erion, R. / Kern, D. / Alber, T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 71.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 53.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 424.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 425.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18050.529 Da / 分子数: 1 / 変異: S99T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.04 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 22% PEG 3350, 5 mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月14日 |
放射 | モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1158 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.31→50 Å / Num. all: 9090 / Num. obs: 7936 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 12.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.31→2.39 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 430 / Rsym value: 0.193 / % possible all: 48.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry 2cpl 解像度: 2.317→33.869 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.16 / σ(I): 0 / 位相誤差: 22.95 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.317→33.869 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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