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- PDB-3jz4: Crystal structure of E. coli NADP dependent enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jz4
タイトルCrystal structure of E. coli NADP dependent enzyme
要素Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP+]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Tetramer / NADP binding / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


glutarate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) / succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NAD+) activity / gamma-aminobutyric acid catabolic process / 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / cellular detoxification / NADP binding / protein homotetramerization ...glutarate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) / succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NAD+) activity / gamma-aminobutyric acid catabolic process / 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / cellular detoxification / NADP binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Succinate semialdehyde dehydrogenase / : / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. ...Succinate semialdehyde dehydrogenase / : / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP(+)] GabD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Langendorf, C.G. / Key, T.L.G. / Fenalti, G. / Kan, W.T. / Buckle, A.M. / Caradoc-Davies, T. / Tuck, K.L. / Law, R.H.P. / Whisstock, J.C.
引用ジャーナル: Plos One / : 2010
タイトル: The X-ray crystal structure of Escherichia coli succinic semialdehyde dehydrogenase; structural insights into NADP+/enzyme interactions.
著者: Langendorf, C.G. / Key, T.L. / Fenalti, G. / Kan, W.T. / Buckle, A.M. / Caradoc-Davies, T. / Tuck, K.L. / Law, R.H. / Whisstock, J.C.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP+]
B: Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP+]
C: Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP+]
D: Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP+]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,6848
ポリマ-206,7114
非ポリマー2,9744
5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21510 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area56910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.885, 151.885, 165.772
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUARGARG1AA2 - 92 - 9
21LEULEUARGARG1BB2 - 92 - 9
31LEULEUARGARG1CC2 - 92 - 9
41LEULEUARGARG1DD2 - 92 - 9
12GLNGLNVALVAL1AA10 - 20810 - 208
22GLNGLNVALVAL1BB10 - 20810 - 208
32GLNGLNVALVAL1CC10 - 20810 - 208
42GLNGLNVALVAL1DD10 - 20810 - 208
13THRTHRALAALA6AA209 - 214209 - 214
23THRTHRALAALA6BB209 - 214209 - 214
33THRTHRALAALA6CC209 - 214209 - 214
43THRTHRALAALA6DD209 - 214209 - 214
14VALVALMETMET1AA215 - 312215 - 312
24VALVALMETMET1BB215 - 312215 - 312
34VALVALMETMET1CC215 - 312215 - 312
44VALVALMETMET1DD215 - 312215 - 312
15SERSERHISHIS6AA313 - 316313 - 316
25SERSERHISHIS6BB313 - 316313 - 316
35SERSERHISHIS6CC313 - 316313 - 316
45SERSERHISHIS6DD313 - 316313 - 316
16ILEILEPROPRO1AA317 - 329317 - 329
26ILEILEPROPRO1BB317 - 329317 - 329
36ILEILEPROPRO1CC317 - 329317 - 329
46ILEILEPROPRO1DD317 - 329317 - 329
17LEULEUALAALA4AA330 - 359330 - 359
27LEULEUALAALA4BB330 - 359330 - 359
37LEULEUALAALA4CC330 - 359330 - 359
47LEULEUALAALA4DD330 - 359330 - 359
18HISHISASNASN3AA360 - 365360 - 365
28HISHISASNASN3BB360 - 365360 - 365
38HISHISASNASN3CC360 - 365360 - 365
48HISHISASNASN3DD360 - 365360 - 365
19PHEPHEALAALA4AA366 - 400366 - 400
29PHEPHEALAALA4BB366 - 400366 - 400
39PHEPHEALAALA4CC366 - 400366 - 400
49PHEPHEALAALA4DD366 - 400366 - 400
110ASPASPGLUGLU1AA401 - 462401 - 462
210ASPASPGLUGLU1BB401 - 462401 - 462
310ASPASPGLUGLU1CC401 - 462401 - 462
410ASPASPGLUGLU1DD401 - 462401 - 462
111GLYGLYTYRTYR6AA463 - 466463 - 466
211GLYGLYTYRTYR6BB463 - 466463 - 466
311GLYGLYTYRTYR6CC463 - 466463 - 466
411GLYGLYTYRTYR6DD463 - 466463 - 466
112GLYGLYLEULEU1AA467 - 481467 - 481
212GLYGLYLEULEU1BB467 - 481467 - 481
312GLYGLYLEULEU1CC467 - 481467 - 481
412GLYGLYLEULEU1DD467 - 481467 - 481
詳細Four monomers related by non-crystallographic 222 symetry

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要素

#1: タンパク質
Succinate-semialdehyde dehydrogenase [NADP+] / SSDH / NADP dependent enzyme


分子量: 51677.719 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : MC1061 / 遺伝子: b2661, gabD, JW2636, NA / プラスミド: pRSETc / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P25526, succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細THE AUTHORS SAID THEY BELIEVE THE MISMATCH OBSERVED REPRESENTS A NATURALLY OCCURRING VARIANT OF THE ...THE AUTHORS SAID THEY BELIEVE THE MISMATCH OBSERVED REPRESENTS A NATURALLY OCCURRING VARIANT OF THE E. COLI SSADH GENE. AUTHORS SEQUENCED MANY SSADH CDNA SEQUENCES FROM GENOMIC DNA ISOLATED FROM THE E. COLI VARIANT MC1061 AND FOUND THIS MISMATCH OCCURRED IN ALL SEQUENCES. THE MISMATCH ARISES FROM A SINGLE NUCLEOTIDE CHANGE FROM GTG TO ATG RESULTING IN A CHANGE IN THE PROTEIN SEQUENCE VAL TO MET.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M ammonium tartrate, 30 % PEG 3350, 10 mM 2-mercaptoethanol, 0.1 M tris, pH 7.5, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95364 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月15日 / 詳細: NA
放射モノクロメーター: NA / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95364 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→37.56 Å / Num. obs: 74567 / Rmerge(I) obs: 0.188
反射 シェル最高解像度: 2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.188 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→37.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / WRfactor Rfree: 0.169 / WRfactor Rwork: 0.135 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.878 / SU B: 13.053 / SU ML: 0.158 / SU R Cruickshank DPI: 0.518 / SU Rfree: 0.243 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.518 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 3717 5 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.17 74545 86.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.15 Å2 / Biso mean: 19.734 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→37.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14380 0 192 331 14903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02215060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.97920475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.05651977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.03724.664639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.89152456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9361587
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.22294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211437
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.27251
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.210370
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2800
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.45649851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.191615300
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.84545862
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.77565150
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
A2939TIGHT POSITIONAL0.060.05
B2939TIGHT POSITIONAL0.060.05
C2939TIGHT POSITIONAL0.040.05
D2939TIGHT POSITIONAL0.040.05
A467MEDIUM POSITIONAL0.60.5
B467MEDIUM POSITIONAL0.660.5
C467MEDIUM POSITIONAL0.390.5
D467MEDIUM POSITIONAL0.360.5
A107LOOSE POSITIONAL0.395
B107LOOSE POSITIONAL0.625
C107LOOSE POSITIONAL0.295
D107LOOSE POSITIONAL0.585
A2939TIGHT THERMAL0.110.5
B2939TIGHT THERMAL0.10.5
C2939TIGHT THERMAL0.090.5
D2939TIGHT THERMAL0.090.5
A467MEDIUM THERMAL0.742
B467MEDIUM THERMAL0.682
C467MEDIUM THERMAL0.662
D467MEDIUM THERMAL0.612
A107LOOSE THERMAL5.2710
B107LOOSE THERMAL2.610
C107LOOSE THERMAL2.9110
D107LOOSE THERMAL2.2410
LS精密化 シェル最高解像度: 2.3 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 246 -
Rwork0.17 4599 -
all-4845 -
obs-74567 77.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0855-0.59490.18261.3283-0.71051.33220.06280.14460.0794-0.1138-0.0783-0.1429-0.03580.16230.01550.0244-0.00240.0470.11920.00660.0769-6.66342.56959.8909
20.3491-0.0223-0.12540.27990.07170.24990.0194-0.00110.0186-0.0213-0.0026-0.0170.01730.0115-0.01680.05670.00940.00090.0788-0.01080.0674-18.853338.664622.3396
33.8948-0.1409-1.10660.9834-0.25921.92130.13950.35850.1655-0.1257-0.03850.0371-0.0567-0.1456-0.1010.04360.0277-0.00470.03450.03880.0473-37.759360.498311.5624
41.385-1.04860.28671.656-0.29460.5432-0.06470.03670.08050.07620.03460.0265-0.0008-0.05650.03010.055-0.02160.01970.07230.00190.0563-38.723742.086226.0531
51.2593-0.2880.19051.952-0.06761.14840.04520.0049-0.1307-0.242-0.02340.35570.0952-0.0684-0.02190.1118-0.0205-0.03270.0552-0.0030.0561-55.60119.584315.0519
60.38510.06130.12530.29420.05990.2940.0035-0.0197-0.0405-0.0304-0.0045-0.02650.0407-0.01770.0010.1031-0.0027-0.00180.06480.01410.0595-43.644718.485625.6486
71.74260.67770.34550.97770.54610.36450.02060.1816-0.3015-0.07910.0983-0.17390.05640.1003-0.11890.1390.02990.01120.0351-0.00870.1316-24.153-5.258623.1118
81.495-1.210.10191.88390.00710.4586-0.0251-0.0132-0.0840.04560.0935-0.12190.09310.0352-0.06840.082-0.0151-0.01390.06630.00740.0832-23.89816.930530.7837
90.5277-0.2171-0.78490.88750.0151.6996-0.08830.0027-0.04050.28030.02180.19420.2185-0.11430.06650.2186-0.03980.05250.09720.0070.0754-54.041118.558764.7875
100.26260.04320.01380.4780.03980.1848-0.0389-0.08130.01180.18960.01470.02620.0946-0.00630.02420.20580.0187-0.00040.14940.0150.0459-41.086626.811261.6239
110.47430.6774-0.88593.4833-1.40531.66250.06740.0780.02210.49450.07120.3743-0.1676-0.1545-0.13860.13660.02640.05980.14290.02990.1327-63.153949.589962.3528
121.073-0.7520.28691.4131-0.13840.7445-0.0153-0.130.00260.09030.01450.1286-0.1009-0.0940.00080.0947-0.01260.00780.10320.0020.0571-42.713844.067552.1067
134.2339-1.16650.53691.18230.44481.6091-0.146-0.1730.42340.14350.2569-0.3337-0.22130.2995-0.11090.1123-0.0055-0.06650.2113-0.13720.1907-9.622556.440667.4512
140.3196-0.03870.0250.43780.38720.6704-0.0376-0.15620.03240.08260.1231-0.10690.01410.1095-0.08550.10880.0254-0.03040.1772-0.05010.0842-19.050944.296757.0826
152.18140.43290.42924.25960.65551.1932-0.0313-0.69820.01780.46260.1466-0.070.25370.1558-0.11530.19140.1433-0.08350.3615-0.03550.0261-0.813521.818568.04
161.3702-0.6830.03541.2840.00590.8372-0.0525-0.2283-0.06340.21610.0911-0.12880.18510.155-0.03850.1490.0222-0.02690.1278-0.00140.0701-20.796623.610856.2609
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 60
2X-RAY DIFFRACTION2A61 - 264
3X-RAY DIFFRACTION3A265 - 394
4X-RAY DIFFRACTION4A395 - 481
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 58
6X-RAY DIFFRACTION6B59 - 264
7X-RAY DIFFRACTION7B265 - 394
8X-RAY DIFFRACTION8B395 - 481
9X-RAY DIFFRACTION9C1 - 113
10X-RAY DIFFRACTION10C114 - 264
11X-RAY DIFFRACTION11C265 - 394
12X-RAY DIFFRACTION12C395 - 481
13X-RAY DIFFRACTION13D1 - 58
14X-RAY DIFFRACTION14D59 - 264
15X-RAY DIFFRACTION15D265 - 394
16X-RAY DIFFRACTION16D395 - 481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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