[日本語] English
万見
- PDB-3jxf: CA-like domain of human PTPRZ -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jxf
タイトルCA-like domain of human PTPRZ
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
キーワードCELL ADHESION / CA-like domain / Alternative splicing / Glycoprotein / Hydrolase / Membrane / Polymorphism / Protein phosphatase / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / MDK and PTN in ALK signaling / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / Other interleukin signaling / regulation of myelination / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation ...perineuronal net / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / MDK and PTN in ALK signaling / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / Other interleukin signaling / regulation of myelination / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / hematopoietic progenitor cell differentiation / protein-tyrosine-phosphatase / axonogenesis / protein tyrosine phosphatase activity / central nervous system development / integrin binding / neuron projection development / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / synapse / signal transduction / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.004 Å
データ登録者Bouyain, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: The protein tyrosine phosphatases PTPRZ and PTPRG bind to distinct members of the contactin family of neural recognition molecules.
著者: Bouyain, S. / Watkins, D.J.
履歴
登録2009年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6592
ポリマ－61,6592
非ポリマー00
水3,999222
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8301
ポリマ－30,8301
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8301
ポリマ－30,8301
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.963, 68.118, 65.682
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase zeta / R-PTP-zeta / R-PTP-zeta-2 / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein- ...R-PTP-zeta / R-PTP-zeta-2 / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 1 / Protein-tyrosine phosphatase receptor type Z polypeptide 2


分子量: 30829.646 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal CA-like domain (UNP residues 34-302) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTPZP2, PTPRZ, PTPRZ1, PTPRZ2, PTPZ / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI2(DE3) / 参照: UniProt: P23471, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Na-cacodylate pH 6.5, 200 mM Magnesium acetate, 20% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年3月11日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 37363 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Χ2: 1.052 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.072.90.38136441.10999.3
2.07-2.153.30.33537141.05699.9
2.15-2.253.60.29837441.11299.9
2.25-2.373.70.25837101.122100
2.37-2.523.70.20137391.046100
2.52-2.713.80.16837391.061100
2.71-2.993.80.13937231.052100
2.99-3.423.80.11637471.009100
3.42-4.313.80.09337710.988100
4.31-503.70.07238320.99399.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 47.81
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å35.94 Å
Translation2.5 Å35.94 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
SERGUIデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.004→35.943 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.845 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1930 5.36 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.177 36026 95.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.736 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 137.74 Å2 / Biso mean: 34.831 Å2 / Biso min: 9.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.849 Å20 Å2-5.592 Å2
2---6.061 Å2-0 Å2
3---4.688 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.004→35.943 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4311 0 0 222 4533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9695956
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067644
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5951591
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.004-2.0540.3081100.2132052216281
2.054-2.110.2341280.1962301242992
2.11-2.1720.231370.1812331246891
2.172-2.2420.2831300.1852373250395
2.242-2.3220.2541390.22411255095
2.322-2.4150.2641460.1882441258796
2.415-2.5250.2681390.192454259397
2.525-2.6580.2281410.1912473261498
2.658-2.8250.2471350.1962499263498
2.825-3.0430.2651420.1882506264899
3.043-3.3490.2021430.1762532267599
3.349-3.8320.1721440.1525532697100
3.832-4.8270.1651450.13825652710100
4.827-35.9480.1991510.16326052756100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.888-0.24260.22331.0477-0.18780.9138-0.0951-0.06310.07390.09230.05650.0832-0.0621-0.04220.03630.12150.00890.02080.1108-0.00620.14352.959728.960513.1386
20.96760.60270.34331.47820.30811.0256-0.05380.0170.0331-0.1369-0.02640.0951-0.0009-0.01870.07210.09610.0050.01620.112-0.00630.13233.431625.94-13.1774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA34 - 301
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB31 - 301

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る