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万見
- PDB-3jrx: Crystal structure of the BC domain of ACC2 in complex with soraphen A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jrx
タイトルCrystal structure of the BC domain of ACC2 in complex with soraphen A
要素Acetyl-CoA carboxylase 2
キーワードLIGASE / BC DOMAIN / SORAPHEN A / Alternative splicing / ATP-binding / Biotin / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / Manganese / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / acetyl-CoA metabolic process ...intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA carboxylase activity / intracellular glutamate homeostasis / positive regulation of lipid storage / pentose-phosphate shunt / Carnitine shuttle / biotin binding / D-glucose import / fatty acid oxidation / regulation of glucose metabolic process / energy homeostasis / response to nutrient / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to organic cyclic compound / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of gene expression / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, A domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SORAPHEN A / Acetyl-CoA carboxylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Cho, Y.S. / Lee, J.I. / Shin, D. / Kim, H.T. / Lee, T.G. / Heo, Y.S.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2010
タイトル: Molecular mechanism for the regulation of human ACC2 through phosphorylation by AMPK.
著者: Cho, Y.S. / Lee, J.I. / Shin, D. / Kim, H.T. / Jung, H.Y. / Lee, T.G. / Kang, L.W. / Ahn, Y.J. / Cho, H.S. / Heo, Y.S.
履歴
登録2009年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9442
ポリマ－65,4231
非ポリマー5211
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.744, 74.744, 179.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase 2 / ACC-beta / Biotin carboxylase / ACC2


分子量: 65423.305 Da / 分子数: 1 / 断片: BC DOMAIN, RESIDUES 217-775 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACACB, ACC2, ACCB / プラスミド: MODIFIED PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O00763, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-S1A / SORAPHEN A


分子量: 520.655 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H44O8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: AMMONIUM SULFATE, MES, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月20日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 20871 / Num. obs: 20538 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 45.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2hjw

2hjw


解像度: 2.5→29.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 305442.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 961 4.8 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.228 20871 --
obs0.221 19922 95.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.9 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å23.4 Å20 Å2
2--1.91 Å20 Å2
3----3.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3881 0 37 93 4011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 153 4.8 %
Rwork0.261 3020 -
obs--93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SOR.PARAMSOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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