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万見
- PDB-3jr3: Sir2 bound to acetylated peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jr3
タイトルSir2 bound to acetylated peptide
要素
  • Acetylated Peptide
  • NAD-dependent deacetylase
キーワードHYDROLASE / Sir2 / deacetylation / NAD+ / ribosylation / Metal-binding / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / NAD+ binding / transferase activity / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-dependent protein deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Hawse, W.F. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structure-based mechanism of ADP-ribosylation by sirtuins.
著者: Hawse, W.F. / Wolberger, C.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年7月17日Group: Database references
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase
D: Acetylated Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7343
ポリマ－29,6682
非ポリマー651
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.717, 58.382, 106.516
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase / Regulatory protein SIR2 homolog


分子量: 27502.725 Da / 分子数: 1 / 変異: H116A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: npdA, TM_0490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WYW0, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Acetylated Peptide


分子量: 2165.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.2
詳細: pH 9.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→22.55 Å / Num. all: 45758 / Num. obs: 43439 / % possible obs: 98.51 % / Observed criterion σ(F): 2 / Biso Wilson estimate: 21.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 4.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H2D

2h2d


解像度: 1.5→22.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.311 / SU ML: 0.055 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.078
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22787 2319 5.1 %RANDOM
Rwork0.20458 ---
obs0.20578 43439 98.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.374 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.04 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.198 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→22.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1917 0 1 228 2146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221937
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.9962606
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2925238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.63624.33783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.06715353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7871512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.3925
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.51361
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.5367
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.361
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2370.549
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.87421239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38631944
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4122768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2923662
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 155 -
Rwork0.268 3053 -
obs--95.02 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.2958 Å / Origin y: 18.9371 Å / Origin z: 11.9477 Å
111213212223313233
T-0.0723 Å20.0012 Å2-0.0015 Å2--0.0643 Å2-0.0009 Å2---0.065 Å2
L0.0592 °2-0.0497 °2-0.0516 °2-0.3035 °20.0689 °2--0.2046 °2
S-0.0128 Å °-0.009 Å °-0.0032 Å °-0.0081 Å °-0.0087 Å °-0.0058 Å °-0.0031 Å °-0.0019 Å °0.0214 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D62 - 295
2X-RAY DIFFRACTION1A247 - 465
3X-RAY DIFFRACTION1A1001
4X-RAY DIFFRACTION1D9 - 14
5X-RAY DIFFRACTION1A1 - 246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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