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- PDB-3jpw: Crystal structure of amino terminal domain of the NMDA receptor s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jpw
タイトルCrystal structure of amino terminal domain of the NMDA receptor subunit NR2B
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA receptor / amino terminal domain / phenylethanolamine / Cell junction / Cell membrane / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Magnesium / Membrane / Phosphoprotein / Postsynaptic cell membrane / Receptor / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / sensory organ development / sensitization / EPHB-mediated forward signaling / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors ...neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / sensory organ development / sensitization / EPHB-mediated forward signaling / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / regulation of protein kinase A signaling / dendritic branch / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / apical dendrite / regulation of ARF protein signal transduction / fear response / response to methylmercury / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / cellular response to dsRNA / response to carbohydrate / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / interleukin-1 receptor binding / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / positive regulation of glutamate secretion / response to growth hormone / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate-gated calcium ion channel activity / RAF/MAP kinase cascade / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to manganese ion / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / glutamate binding / action potential / glycine binding / heterocyclic compound binding / suckling behavior / startle response / behavioral response to pain / response to amine / monoatomic cation transmembrane transport / receptor clustering / monoatomic cation transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / associative learning / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of MAPK cascade / response to magnesium ion / cellular response to organic cyclic compound / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / neuron development / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / behavioral fear response / regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density, intracellular component / small molecule binding / cellular response to manganese ion / glutamate receptor binding / D2 dopamine receptor binding / multicellular organismal response to stress / monoatomic cation channel activity / long-term memory / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / response to electrical stimulus / synaptic cleft / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to mechanical stimulus / response to fungicide / cellular response to forskolin / cell adhesion molecule binding / : / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein tyrosine kinase binding / response to cocaine / learning / synaptic membrane / response to cytokine / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / hippocampus development / long-term synaptic potentiation / cellular response to amino acid stimulus / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / response to nicotine / calcium channel activity / regulation of synaptic plasticity
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.803 Å
データ登録者Karakas, E. / Simorowski, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Structure of the zinc-bound amino-terminal domain of the NMDA receptor NR2B subunit.
著者: Karakas, E. / Simorowski, N. / Furukawa, H.
履歴
登録2009年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,34921
ポリマ－41,2811
非ポリマー1,06820
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子

A: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,69842
ポリマ－82,5622
非ポリマー2,13640
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area7870 Å2
ΔGint-356 kcal/mol
Surface area28780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.975, 142.975, 89.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NMDAR2B / NR2B


分子量: 41280.820 Da / 分子数: 1 / 断片: Amino terminal domain / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00960
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 3.3M NaCl, 2% PEG400, 0.1M MgCl2, 0.1M acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月6日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 25955 / % possible obs: 99.2 % / Biso Wilson estimate: 82.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.767 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 93.6

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位相決定

位相決定手法: 多重同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.803→28.931 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.78 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2312 1338 5.17 %
Rwork0.1968 --
obs0.1986 25898 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.136 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 92.215 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.84 Å20 Å20 Å2
2---19.84 Å20 Å2
3---39.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.803→28.931 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2772 0 46 18 2836
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092879
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2183933
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3781009
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004499
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.803-2.90310.31981290.32542291X-RAY DIFFRACTION94
2.9031-3.01930.34991360.3022400X-RAY DIFFRACTION99
3.0193-3.15650.29281410.28312429X-RAY DIFFRACTION100
3.1565-3.32270.32651380.23692483X-RAY DIFFRACTION100
3.3227-3.53050.25711380.21522435X-RAY DIFFRACTION100
3.5305-3.80260.23651350.19542464X-RAY DIFFRACTION100
3.8026-4.18420.18751400.15712472X-RAY DIFFRACTION100
4.1842-4.78730.15571300.14372481X-RAY DIFFRACTION100
4.7873-6.02260.19641360.16872514X-RAY DIFFRACTION100
6.0226-28.93230.25651150.21032591X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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