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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3jcs | ||||||
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タイトル | 2.8 Angstrom cryo-EM structure of the large ribosomal subunit from the eukaryotic parasite Leishmania | ||||||
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![]() | RIBOSOME / Leishmania donovani / the large ribosomal subunit / eukaryotic parasite | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome ...protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | Shalev-Benami, M. / Zhang, Y. / Matzov, D. / Halfon, Y. / Zackay, A. / Rozenberg, H. / Zimmerman, E. / Bashan, A. / Jaffe, C.L. / Yonath, A. / Skiniotis, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: 2.8-Å Cryo-EM Structure of the Large Ribosomal Subunit from the Eukaryotic Parasite Leishmania. 著者: Moran Shalev-Benami / Yan Zhang / Donna Matzov / Yehuda Halfon / Arie Zackay / Haim Rozenberg / Ella Zimmerman / Anat Bashan / Charles L Jaffe / Ada Yonath / Georgios Skiniotis / ![]() ![]() 要旨: Leishmania is a single-cell eukaryotic parasite of the Trypanosomatidae family, whose members cause an array of tropical diseases. The often fatal outcome of infections, lack of effective vaccines, ...Leishmania is a single-cell eukaryotic parasite of the Trypanosomatidae family, whose members cause an array of tropical diseases. The often fatal outcome of infections, lack of effective vaccines, limited selection of therapeutic drugs, and emerging resistant strains, underline the need to develop strategies to combat these pathogens. The Trypanosomatid ribosome has recently been highlighted as a promising therapeutic target due to structural features that are distinct from other eukaryotes. Here, we present the 2.8-Å resolution structure of the Leishmania donovani large ribosomal subunit (LSU) derived from a cryo-EM map, further enabling the structural observation of eukaryotic rRNA modifications that play a significant role in ribosome assembly and function. The structure illustrates the unique fragmented nature of leishmanial LSU rRNA and highlights the irregular distribution of rRNA modifications in Leishmania, a characteristic with implications for anti-parasitic drug development. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 260.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 413 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 6種, 6分子 135678
#1: RNA鎖 | 分子量: 576874.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
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#3: RNA鎖 | 分子量: 68191.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
#5: RNA鎖 | 分子量: 42869.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
#6: RNA鎖 | 分子量: 24254.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
#7: RNA鎖 | 分子量: 54961.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
#8: RNA鎖 | 分子量: 38840.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
-26S delta ribosomal ... , 2種, 2分子 24
#2: RNA鎖 | 分子量: 492600.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
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#4: RNA鎖 | 分子量: 59130.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
+Ribosomal protein ... , 40種, 40分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcd...
-非ポリマー , 2種, 253分子 


#49: 化合物 | ChemComp-MG / #50: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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緩衝液 | 名称: 20 mM HEPES-KOH, pH 7.6, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 10 mM NH4OAc, 1 mM DTT pH: 7.6 詳細: 20 mM HEPES-KOH, pH 7.6, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 10 mM NH4OAc, 1 mM DTT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: 25 seconds on glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R2/2) coated with continuous thin carbon film | ||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV). |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年7月7日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 29000 X / 倍率(補正後): 25000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: Maximum likelihood / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 107134 / ピクセルサイズ(公称値): 1 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1 Å / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 167 Å2 / Biso mean: 39.2037 Å2 / Biso min: 2.89 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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拘束条件 |
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