[日本語] English
万見
- PDB-3j92: Structure and assembly pathway of the ribosome quality control complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j92
タイトルStructure and assembly pathway of the ribosome quality control complex
要素
  • (Listerin) x 2
  • (eL30) x 2
  • 28S rRNA
  • 5.8S rRNA
  • 5S rRNA
  • NEMF
  • eL13
  • eL14
  • eL15
  • eL18
  • eL19
  • eL20
  • eL21
  • eL22
  • eL24
  • eL27
  • eL28
  • eL29
  • eL31
  • eL32
  • eL33
  • eL34
  • eL36
  • eL37
  • eL38
  • eL39
  • eL40
  • eL42
  • eL43
  • eL6
  • eL8
  • nascent chain
  • tRNA
  • uL10
  • uL11
  • uL13
  • uL14
  • uL15
  • uL16
  • uL18
  • uL2
  • uL22
  • uL23
  • uL24
  • uL29
  • uL3
  • uL4
  • uL5
  • uL6
キーワードRIBOSOME/LIGASE / RWD / RING / quality control / RIBOSOME-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-aminoacyl-tRNA binding / CAT tailing / RQC complex / nuclear export / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / protein autoubiquitination / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / RING-type E3 ubiquitin transferase ...alpha-aminoacyl-tRNA binding / CAT tailing / RQC complex / nuclear export / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / protein autoubiquitination / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein-containing complex assembly / tRNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
NFACT protein, C-terminal / NFACT protein C-terminal domain / E3 ubiquitin-protein ligase listerin / Listerin, zinc finger, RING-type / E3 ubiquitin-protein ligase listerin, N-terminal domain / LTN1 family HEAT repeat region / Ubiquitin conjugating domain-like / : / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. ...NFACT protein, C-terminal / NFACT protein C-terminal domain / E3 ubiquitin-protein ligase listerin / Listerin, zinc finger, RING-type / E3 ubiquitin-protein ligase listerin, N-terminal domain / LTN1 family HEAT repeat region / Ubiquitin conjugating domain-like / : / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / NFACT, RNA-binding domain / NFACT protein RNA binding domain / NFACT N-terminal and middle domains / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Ribosome quality control complex subunit NEMF / E3 ubiquitin-protein ligase listerin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Shao, S. / Brown, A. / Santhanam, B. / Hegde, R.S.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2015
タイトル: Structure and assembly pathway of the ribosome quality control complex.
著者: Sichen Shao / Alan Brown / Balaji Santhanam / Ramanujan S Hegde /
要旨: During ribosome-associated quality control, stalled ribosomes are split into subunits and the 60S-housed nascent polypeptides are poly-ubiquitinated by Listerin. How this low-abundance ubiquitin ...During ribosome-associated quality control, stalled ribosomes are split into subunits and the 60S-housed nascent polypeptides are poly-ubiquitinated by Listerin. How this low-abundance ubiquitin ligase targets rare stall-generated 60S among numerous empty 60S is unknown. Here, we show that Listerin specificity for nascent chain-60S complexes depends on nuclear export mediator factor (NEMF). The 3.6 Å cryo-EM structure of a nascent chain-containing 60S-Listerin-NEMF complex revealed that NEMF makes multiple simultaneous contacts with 60S and peptidyl-tRNA to sense nascent chain occupancy. Structural and mutational analyses showed that ribosome-bound NEMF recruits and stabilizes Listerin's N-terminal domain, while Listerin's C-terminal RWD domain directly contacts the ribosome to position the adjacent ligase domain near the nascent polypeptide exit tunnel. Thus, highly specific nascent chain targeting by Listerin is imparted by the avidity gained from a multivalent network of context-specific individually weak interactions, highlighting a new principle of client recognition during protein quality control.
履歴
登録2014年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月18日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2832
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: uL2
B: uL3
C: uL4
D: uL18
E: eL6
F: eL30
G: eL8
H: uL6
I: uL16
J: uL5
L: eL13
M: eL14
N: eL15
O: uL13
P: uL22
Q: eL18
R: eL19
S: eL20
T: eL21
U: eL22
V: uL14
W: eL24
X: uL23
Y: uL24
Z: eL27
a: uL15
b: eL29
c: eL30
d: eL31
e: eL32
f: eL33
g: eL34
h: uL29
i: eL36
j: eL37
k: eL38
l: eL39
m: eL40
o: eL42
p: eL43
r: eL28
s: uL10
t: uL11
u: NEMF
v: NEMF
w: Listerin
x: Listerin
y: Listerin
z: Listerin
0: Listerin
1: nascent chain
2: tRNA
5: 28S rRNA
7: 5S rRNA
8: 5.8S rRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,945,310219
ポリマ－2,941,11855
非ポリマー4,192164
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

+
タンパク質 , 47種, 51分子 ABCDEFGHIJLMNOPQRSTUVWXYZabcde...

#1: タンパク質 uL2


分子量: 28088.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#2: タンパク質 uL3


分子量: 44890.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#3: タンパク質 uL4


分子量: 41766.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#4: タンパク質 uL18


分子量: 34417.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#5: タンパク質 eL6


分子量: 32304.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#6: タンパク質 eL30


分子量: 29521.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#7: タンパク質 eL8


分子量: 30166.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#8: タンパク質 uL6


分子量: 21899.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#9: タンパク質 uL16


分子量: 24596.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#10: タンパク質 uL5


分子量: 20248.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#11: タンパク質 eL13


分子量: 24365.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#12: タンパク質 eL14


分子量: 23383.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#13: タンパク質 eL15


分子量: 24207.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#14: タンパク質 uL13


分子量: 23765.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#15: タンパク質 uL22


分子量: 21443.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#16: タンパク質 eL18


分子量: 21588.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#17: タンパク質 eL19


分子量: 23567.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#18: タンパク質 eL20


分子量: 26103.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#19: タンパク質 eL21


分子量: 18609.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#20: タンパク質 eL22


分子量: 14784.962 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#21: タンパク質 uL14


分子量: 14892.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#22: タンパク質 eL24


分子量: 17825.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#23: タンパク質 uL23


分子量: 17740.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#24: タンパク質 uL24


分子量: 17303.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#25: タンパク質 eL27


分子量: 15835.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#26: タンパク質 uL15


分子量: 16631.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#27: タンパク質 eL29


分子量: 17545.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#28: タンパク質 eL30


分子量: 12805.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#29: タンパク質 eL31


分子量: 14494.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#30: タンパク質 eL32


分子量: 15898.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#31: タンパク質 eL33


分子量: 12564.743 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#32: タンパク質 eL34


分子量: 13326.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#33: タンパク質 uL29


分子量: 14591.649 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#34: タンパク質 eL36


分子量: 12290.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#35: タンパク質 eL37


分子量: 11123.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#36: タンパク質 eL38


分子量: 8238.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#37: タンパク質 eL39


分子量: 6426.759 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#38: タンパク質 eL40


分子量: 14758.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#39: タンパク質 eL42


分子量: 12476.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#40: タンパク質 eL43


分子量: 10299.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#41: タンパク質 eL28


分子量: 15765.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#42: タンパク質 uL10


分子量: 34309.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#43: タンパク質 uL11


分子量: 17847.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#44: タンパク質 NEMF / Nuclear export mediator factor


分子量: 57571.883 Da / 分子数: 2 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEMF, SDCCAG1 / プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60524
#45: タンパク質 Listerin / E3 ubiquitin-protein ligase


分子量: 200778.703 Da / 分子数: 3 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: LTN1, C21orf10, C21orf98, KIAA0714, RNF160, ZNF294, HSPC087
プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O94822, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#46: タンパク質 Listerin / E3 ubiquitin-protein ligase


分子量: 18570.826 Da / 分子数: 2 / Fragment: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: LTN1, C21orf10, C21orf98, KIAA0714, RNF160, ZNF294, HSPC087
プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#47: タンパク質 nascent chain


分子量: 10901.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
RNA鎖 , 4種, 4分子 2578

#48: RNA鎖 tRNA


分子量: 24816.811 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#49: RNA鎖 28S rRNA


分子量: 1187230.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#50: RNA鎖 5S rRNA


分子量: 38691.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#51: RNA鎖 5.8S rRNA


分子量: 50143.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
非ポリマー , 2種, 164分子

#52: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#53: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細ALTHOUGH ONLY ONE INSTANCE EACH OF PROTEINS NEMF AND LISTERIN IS PRESENT WITHIN THE COMPLEX, EACH ...ALTHOUGH ONLY ONE INSTANCE EACH OF PROTEINS NEMF AND LISTERIN IS PRESENT WITHIN THE COMPLEX, EACH OF THESE PROTEINS IS REPRESENTED AS MULTIPLE CHAINS TO REFLECT THE DIFFERENT DEGREES OF ACCURACY OF PLACEMENT OF THE FRAGMENTS WITHIN THE EXPERIMENTAL EM DENSITY. THE NUMBERING OF RESIDUES LABELED AS UNK (UNKNOWN RESIDUE) IS ARBITRARY. THE RIBOSOME IN THE IMAGED SAMPLE WAS FROM ORYCTOLAGUS CUNICULUS, BUT THE MODELED RIBOSOMAL RNA AND PROTEIN SEQUENCES ARE FROM SUS SCROFA.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1rabbit 60S ribosomal subunit housing an in vitro translated nascent chain attached to a P-site tRNA in complex with the E3 ligase Listerin and NEMFRIBOSOME0
260S ribosomal subunitRIBOSOME1
3tRNA1
4in vitro translated substrate1
5Listerin1
6NEMF1
緩衝液名称: 50 mM HEPES, 100 mM potassium acetate, 5 mM magnesium acetate, 1 mM DTT
pH: 7.4
詳細: 50 mM HEPES, 100 mM potassium acetate, 5 mM magnesium acetate, 1 mM DTT
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R2/2 on 400 mesh Cu grid with thin carbon support
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 3 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK I).
手法: Blot for 3 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
EM imaging

加速電圧: 300 kV / 倍率（補正後）: 104478 X / 詳細: Objective lens astigmatism was corrected at 59,000 times magnification. / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モデル: FEI TITAN KRIOS / モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 倍率（公称値）: 59000 X / 資料ホルダタイプ: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / Specimen-ID: 1

ID日付
12014年4月30日
22014年8月18日
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0091 2014/10/05 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk
解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2Cootモデルフィッティング
3UCSF Chimeraモデルフィッティング
4RELION３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 63826 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.34 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.34 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
14W1Z

4w1z
PDB 未公開エントリ

14W1Z1PDBexperimental model
24W20

4w20
PDB 未公開エントリ

14W202PDBexperimental model
精密化詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数60263 85959 164 0 146386

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る