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万見
- PDB-3j4k: Cryo-EM structures of the actin:tropomyosin filament reveal the m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j4k
タイトルCryo-EM structures of the actin:tropomyosin filament reveal the mechanism for the transition from C- to M-state
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • tropomyosin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / tropomyosin / coiled-coil C-state
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Sousa, D.R. / Stagg, S.M. / Stroupe, M.E.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structures of the actin:tropomyosin filament reveal the mechanism for the transition from C- to M-state.
著者: Duncan R Sousa / Scott M Stagg / M Elizabeth Stroupe /
要旨: Tropomyosin (Tm) is a key factor in the molecular mechanisms that regulate the binding of myosin motors to actin filaments (F-Actins) in most eukaryotic cells. This regulation is achieved by the ...Tropomyosin (Tm) is a key factor in the molecular mechanisms that regulate the binding of myosin motors to actin filaments (F-Actins) in most eukaryotic cells. This regulation is achieved by the azimuthal repositioning of Tm along the actin (Ac):Tm:troponin (Tn) thin filament to block or expose myosin binding sites on Ac. In striated muscle, including involuntary cardiac muscle, Tm regulates muscle contraction by coupling Ca(2+) binding to Tn with myosin binding to the thin filament. In smooth muscle, the switch is the posttranslational modification of the myosin. Depending on the activation state of Tn and the binding state of myosin, Tm can occupy the blocked, closed, or open position on Ac. Using native cryogenic 3DEM (three-dimensional electron microscopy), we have directly resolved and visualized cardiac and gizzard muscle Tm on filamentous Ac in the position that corresponds to the closed state. From the 8-Å-resolution structure of the reconstituted Ac:Tm filament formed with gizzard-derived Tm, we discuss two possible mechanisms for the transition from closed to open state and describe the role Tm plays in blocking myosin tight binding in the closed-state position.
履歴
登録2013年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5751
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5751
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: tropomyosin
G: tropomyosin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,63412
ポリマ－232,4987
非ポリマー2,1365
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 tropomyosin


分子量: 11592.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: gizzard
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: F-actin/tropomyosin / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 70 mM NaCl, 3 mM MgCl2, 0.2 mM EGTA, 5 mM NaH2PO4, 5 mM PIPES buffer
pH: 7.5
詳細: 70 mM NaCl, 3 mM MgCl2, 0.2 mM EGTA, 5 mM NaH2PO4, 5 mM PIPES buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: glow discharged Quantifoil 2/2 perforated carbon copper grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K
詳細: 3 second blot before plunging into liquid ethane (FEI Vitrobot Mark IV)
手法: 3 second blot

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2010年3月2日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 101555 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1UCSF Chimeraモデルフィッティングfit-in-map
2EMAN３次元再構成
3MATLAB３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: individual images
らせん対称回転角度/サブユニット: 167 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 224337 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.5 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.477 Å / 倍率補正: helical diffraction / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross correlation
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DETAILS--The F-actin and tropomyosin were fitted separately.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 4A7F / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 4A7F

4a7f

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID
1A
2B
3D
4E
5F
6H
7I
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16025 0 135 0 16160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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