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万見
- PDB-3j4j: Model of full-length T. thermophilus Translation Initiation Facto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j4j
タイトルModel of full-length T. thermophilus Translation Initiation Factor 2 refined against its cryo-EM density from a 30S Initiation Complex map
要素Translation initiation factor IF-2
キーワードTRANSLATION / IF2 / GTP-Binding Protein / fMet-tRNA binding / ribosome binding
機能・相同性
機能・相同性情報


translation initiation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor IF-2, N-terminal / Translation initiation factor IF-2, N-terminal region / Translation initiation factor IF-2, domain II / Initiation factor 2 signature. / Translation initiation factor IF-2, bacterial-like / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / : / Elongation factor G domain 2 / Translation initiation factor IF- 2 ...Translation initiation factor IF-2, N-terminal / Translation initiation factor IF-2, N-terminal region / Translation initiation factor IF-2, domain II / Initiation factor 2 signature. / Translation initiation factor IF-2, bacterial-like / Translation initiation factor IF- 2, domain 3 / Translation-initiation factor 2 / : / Elongation factor G domain 2 / Translation initiation factor IF- 2 / Translation initiation factor IF-2, domain 3 superfamily / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Translation initiation factor IF-2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.5 Å
データ登録者Simonetti, A. / Marzi, S. / Billas, I.M.L. / Tsai, A. / Fabbretti, A. / Myasnikov, A. / Roblin, P. / Vaiana, A.C. / Hazemann, I. / Eiler, D. ...Simonetti, A. / Marzi, S. / Billas, I.M.L. / Tsai, A. / Fabbretti, A. / Myasnikov, A. / Roblin, P. / Vaiana, A.C. / Hazemann, I. / Eiler, D. / Steitz, T.A. / Puglisi, J.D. / Gualerzi, C.O. / Klaholz, B.P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Involvement of protein IF2 N domain in ribosomal subunit joining revealed from architecture and function of the full-length initiation factor.
著者: Angelita Simonetti / Stefano Marzi / Isabelle M L Billas / Albert Tsai / Attilio Fabbretti / Alexander G Myasnikov / Pierre Roblin / Andrea C Vaiana / Isabelle Hazemann / Daniel Eiler / ...著者: Angelita Simonetti / Stefano Marzi / Isabelle M L Billas / Albert Tsai / Attilio Fabbretti / Alexander G Myasnikov / Pierre Roblin / Andrea C Vaiana / Isabelle Hazemann / Daniel Eiler / Thomas A Steitz / Joseph D Puglisi / Claudio O Gualerzi / Bruno P Klaholz /
要旨: Translation initiation factor 2 (IF2) promotes 30S initiation complex (IC) formation and 50S subunit joining, which produces the 70S IC. The architecture of full-length IF2, determined by small angle ...Translation initiation factor 2 (IF2) promotes 30S initiation complex (IC) formation and 50S subunit joining, which produces the 70S IC. The architecture of full-length IF2, determined by small angle X-ray diffraction and cryo electron microscopy, reveals a more extended conformation of IF2 in solution and on the ribosome than in the crystal. The N-terminal domain is only partially visible in the 30S IC, but in the 70S IC, it stabilizes interactions between IF2 and the L7/L12 stalk of the 50S, and on its deletion, proper N-formyl-methionyl(fMet)-tRNA(fMet) positioning and efficient transpeptidation are affected. Accordingly, fast kinetics and single-molecule fluorescence data indicate that the N terminus promotes 70S IC formation by stabilizing the productive sampling of the 50S subunit during 30S IC joining. Together, our data highlight the dynamics of IF2-dependent ribosomal subunit joining and the role played by the N terminus of IF2 in this process.
履歴
登録2013年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2448
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2448
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Translation initiation factor IF-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4941
ポリマ－62,4941
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Translation initiation factor IF-2


分子量: 62494.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: infB, TTHA0699 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P48515

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1T. thermophilus 30S initiation complex with 30S, fMet-tRNA, IF2-GTP, IF1, and mRNARIBOSOME0
2Initiation Factor 21
緩衝液名称: 10 mM HEPES, pH 7.5, 70 mM NH4Cl, 30 mM KCl, 8 mM magnesium acetate, 1 mM DTT
pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES, pH 7.5, 70 mM NH4Cl, 30 mM KCl, 8 mM magnesium acetate, 1 mM DTT
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Vitrification carried out in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2011年10月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 150 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1500 nm
試料ホルダ温度: 70 K
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1DireXモデルフィッティング
2EMAN2３次元再構成
3IMAGIC３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 11.5 Å / 粒子像の数: 13000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.92 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--cross-correlation gradient based REFINEMENT PROTOCOL--flexible fitting, dynamic elastic network
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4383 0 0 0 4383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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