[日本語] English
万見
- PDB-3j45: Structure of a non-translocating SecY protein channel with the 70... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j45
タイトルStructure of a non-translocating SecY protein channel with the 70S ribosome
要素
  • (23S ribosomal ...) x 5
  • (50S ribosomal protein ...) x 3
  • Preprotein translocase subunit SecE
  • Protein translocase subunit SecY
  • Protein-export membrane protein SecG
キーワードRIBOSOME/PROTEIN TRANSPORT / 70S / SECYEG / protein translocation channel / RIBOSOME-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cell envelope Sec protein transport complex / intracellular protein transmembrane transport / protein transport by the Sec complex / protein-transporting ATPase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein secretion / protein transmembrane transporter activity / intracellular protein transport ...: / cell envelope Sec protein transport complex / intracellular protein transmembrane transport / protein transport by the Sec complex / protein-transporting ATPase activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein secretion / protein transmembrane transporter activity / intracellular protein transport / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Preprotein translocase SecG subunit / Preprotein translocase SecG subunit / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / Protein translocase subunit SecY / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit ...Preprotein translocase SecG subunit / Preprotein translocase SecG subunit / SecE subunit of protein translocation complex, bacterial-like / SecE superfamily / Protein translocase subunit SecY / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY / : / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Protein translocase subunit SecE / Protein-export membrane protein SecG / Protein translocase subunit SecY / Large ribosomal subunit protein uL24
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Menetret, J.F. / Park, E. / Gumbart, J.C. / Ludtke, S.J. / Li, W. / Whynot, A. / Rapoport, T.A. / Akey, C.W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structure of the SecY channel during initiation of protein translocation.
著者: Eunyong Park / Jean-François Ménétret / James C Gumbart / Steven J Ludtke / Weikai Li / Andrew Whynot / Tom A Rapoport / Christopher W Akey /
要旨: Many secretory proteins are targeted by signal sequences to a protein-conducting channel, formed by prokaryotic SecY or eukaryotic Sec61 complexes, and are translocated across the membrane during ...Many secretory proteins are targeted by signal sequences to a protein-conducting channel, formed by prokaryotic SecY or eukaryotic Sec61 complexes, and are translocated across the membrane during their synthesis. Crystal structures of the inactive channel show that the SecY subunit of the heterotrimeric complex consists of two halves that form an hourglass-shaped pore with a constriction in the middle of the membrane and a lateral gate that faces the lipid phase. The closed channel has an empty cytoplasmic funnel and an extracellular funnel that is filled with a small helical domain, called the plug. During initiation of translocation, a ribosome-nascent chain complex binds to the SecY (or Sec61) complex, resulting in insertion of the nascent chain. However, the mechanism of channel opening during translocation is unclear. Here we have addressed this question by determining structures of inactive and active ribosome-channel complexes with cryo-electron microscopy. Non-translating ribosome-SecY channel complexes derived from Methanocaldococcus jannaschii or Escherichia coli show the channel in its closed state, and indicate that ribosome binding per se causes only minor changes. The structure of an active E. coli ribosome-channel complex demonstrates that the nascent chain opens the channel, causing mostly rigid body movements of the amino- and carboxy-terminal halves of SecY. In this early translocation intermediate, the polypeptide inserts as a loop into the SecY channel with the hydrophobic signal sequence intercalated into the open lateral gate. The nascent chain also forms a loop on the cytoplasmic surface of SecY rather than entering the channel directly.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5692
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5692
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
y: Protein translocase subunit SecY
E: Preprotein translocase subunit SecE
G: Protein-export membrane protein SecG
T: 50S ribosomal protein L23
U: 50S ribosomal protein L24
Y: 50S ribosomal protein L29
1: 23S ribosomal RNA
2: 23S ribosomal RNA
3: 23S ribosomal RNA
4: 23S ribosomal RNA
5: 23S ribosomal RNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,43011
ポリマ－182,43011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 yEG

#1: タンパク質 Protein translocase subunit SecY


分子量: 47643.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secY / プラスミド: pBAD-EhisYG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: P0AGA2
#2: タンパク質 Preprotein translocase subunit SecE


分子量: 6123.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secE / プラスミド: pBAD-EhisYG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: P0AG96
#3: タンパク質 Protein-export membrane protein SecG


分子量: 6542.755 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: secG / プラスミド: pBAD-EhisYG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: P0AG99

-
50S ribosomal protein ... , 3種, 3分子 TUY

#4: タンパク質 50S ribosomal protein L23


分子量: 11222.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0ADZ0
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L24


分子量: 11208.054 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P60624
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L29


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7M6

-
23S ribosomal ... , 5種, 5分子 12345

#7: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 20350.104 Da / 分子数: 1 / Fragment: helix 6 - helix 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600
#8: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 11661.961 Da / 分子数: 1 / Fragment: helix 50 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600
#9: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 5803.507 Da / 分子数: 1 / Fragment: helix 59 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600
#10: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 19776.762 Da / 分子数: 1 / Fragment: helix 68 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600
#11: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 34811.531 Da / 分子数: 1 / Fragment: helix 76 - helix 78 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1non-translating E coli ribosome-SECYEG channel complexCOMPLEX0
2non-translating 70S ribosome1
3SecYEbetaG1
分子量値: 2.5 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 50 mM HEPES-KOH, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 0.05% DDM
pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES-KOH, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 0.05% DDM
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh Cu grids with continuous or holey carbon films
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90 K / 湿度: 95 %
詳細: Blot 1 second before plunging into liquid ethane (HOMEMADE PLUNGER).

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2006年4月10日 / 詳細: low dose imaging with manual data collection
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: 626 single tilt / 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 30 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 詳細: Kodak SO163 film
画像スキャンデジタル画像の数: 360
放射波長相対比: 1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3EMAN1３次元再構成
CTF補正詳細: per micrograph
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 39000 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.73 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.73 Å
詳細: CTF correction was done on untilted and 30 degree tilted images. Resolution method was comparison of 3D map with calculated map of docked ribosomal components, with the second map made with ...詳細: CTF correction was done on untilted and 30 degree tilted images. Resolution method was comparison of 3D map with calculated map of docked ribosomal components, with the second map made with EMAN at 7 Angstrom resolution.
クラス平均像の数: 1900 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1FLEXIBLE FITREALREFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE
2FLEXIBLE FITREALREFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12I2P

2i2p
PDB 未公開エントリ

12I2P1PDBexperimental model
23J01

3j01
PDB 未公開エントリ

23J012PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6336 6129 0 0 12465

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る