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- PDB-3iz2: C-alpha model fitted into the EM structure of Cx26M34Adel2-7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iz2
タイトルC-alpha model fitted into the EM structure of Cx26M34Adel2-7
要素Gap junction beta-2 protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Gap Junction channel
機能・相同性
機能・相同性情報


Transport of connexons to the plasma membrane / response to human chorionic gonadotropin / gap junction-mediated intercellular transport / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / epididymis development / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / gap junction ...Transport of connexons to the plasma membrane / response to human chorionic gonadotropin / gap junction-mediated intercellular transport / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / epididymis development / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / gap junction / astrocyte projection / Gap junction assembly / gap junction channel activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / inner ear development / decidualization / lateral plasma membrane / response to retinoic acid / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / response to ischemia / response to progesterone / sensory perception of sound / transmembrane transport / cell-cell signaling / response to estradiol / cellular response to oxidative stress / cell body / response to lipopolysaccharide / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gap junction beta-2 protein (Cx26) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction beta-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Oshima, A. / Tani, K. / Toloue, M.M. / Hiroaki, Y. / Smock, A. / Inukai, S. / Cone, A. / Nicholson, B.J. / Sosinsky, G.E. / Fujiyoshi, Y.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Asymmetric configurations and N-terminal rearrangements in connexin26 gap junction channels.
著者: Atsunori Oshima / Kazutoshi Tani / Masoud M Toloue / Yoko Hiroaki / Amy Smock / Sayaka Inukai / Angela Cone / Bruce J Nicholson / Gina E Sosinsky / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Gap junction channels are unique in that they possess multiple mechanisms for channel closure, several of which involve the N terminus as a key component in gating, and possibly assembly. Here, we ...Gap junction channels are unique in that they possess multiple mechanisms for channel closure, several of which involve the N terminus as a key component in gating, and possibly assembly. Here, we present electron crystallographic structures of a mutant human connexin26 (Cx26M34A) and an N-terminal deletion of this mutant (Cx26M34Adel2-7) at 6-Å and 10-Å resolutions, respectively. The three-dimensional map of Cx26M34A was improved by data from 60° tilt images and revealed a breakdown of the hexagonal symmetry in a connexin hemichannel, particularly in the cytoplasmic domain regions at the ends of the transmembrane helices. The Cx26M34A structure contained an asymmetric density in the channel vestibule ("plug") that was decreased in the Cx26M34Adel2-7 structure, indicating that the N terminus significantly contributes to form this plug feature. Functional analysis of the Cx26M34A channels revealed that these channels are predominantly closed, with the residual electrical conductance showing normal voltage gating. N-terminal deletion mutants with and without the M34A mutation showed no electrical activity in paired Xenopus oocytes and significantly decreased dye permeability in HeLa cells. Comparing this closed structure with the recently published X-ray structure of wild-type Cx26, which is proposed to be in an open state, revealed a radial outward shift in the transmembrane helices in the closed state, presumably to accommodate the N-terminal plug occluding the pore. Because both Cx26del2-7 and Cx26M34Adel2-7 channels are closed, the N terminus appears to have a prominent role in stabilizing the open configuration.
履歴
登録2010年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Gap junction beta-2 protein
B: Gap junction beta-2 protein
C: Gap junction beta-2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9583
ポリマ－80,9583
非ポリマー00
水00
1
A: Gap junction beta-2 protein
B: Gap junction beta-2 protein
C: Gap junction beta-2 protein

A: Gap junction beta-2 protein
B: Gap junction beta-2 protein
C: Gap junction beta-2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,9166
ポリマ－161,9166
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.400, 112.200, 300.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Gap junction beta-2 protein / Connexin-26 / Cx26 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26985.943 Da / 分子数: 3 / 変異: M34A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GJB2 / プラスミド: pBlueBac4.5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P29033

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: connexin26 gap junction channels / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 10mM MES / pH: 5.8
詳細: 10% trehalose (Sigma, St. Louis, MO), 10 mM MES (pH 5.8), 300 mM NaCl, 50 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 2 mM dithiothreitol, 100 microM carbenoxolone, 0.005% NaN3, and 1% glycerol10mM MES
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM
EM embedding詳細: 10% trehalose / Material: trehalose
急速凍結装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 凍結剤: NITROGEN / Temp: 93 K
手法: The grids were blotted with filter paper and fast frozen into liquid nitrogen

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL KYOTO-3000SFF / 日付: 2007年11月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 40000 X / 倍率（補正後）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2214 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 544 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 4.2 K / 傾斜角・最大: 45 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2MRC３次元再構成
CTF補正詳細: Each image
3次元再構成手法: Lattice line fitting / 解像度: 10 Å / 倍率補正: carbon grating / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body DETAILS--Initial local fitting was done using O, and Situs was used for flexible fitting.
原子モデル構築PDB-ID: 2ZW3

2zw3


Accession code: 2ZW3 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数555 0 0 0 555

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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