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- PDB-3iyl: Atomic CryoEM Structure of a Nonenveloped Virus Suggests How Memb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyl
タイトルAtomic CryoEM Structure of a Nonenveloped Virus Suggests How Membrane Penetration Protein is Primed for Cell Entry
要素
  • Core protein VP6
  • Outer capsid VP4
  • VP1
  • VP3
キーワードVIRUS / Non-enveloped virus / Membrane penetration protein / Autocleavage / Myristol Group / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell surface binding / viral inner capsid / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / 7-methylguanosine mRNA capping / viral capsid / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity ...host cell surface binding / viral inner capsid / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / 7-methylguanosine mRNA capping / viral capsid / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / hydrolase activity / RNA helicase / GTP binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein mu-1, chain B, domain 3 / Protein mu-1, chain B, domain 3 / Helix Hairpins - #1520 / Membrane penetration protein mu1, Chain B, domain 4 / Reovirus core / Reovirus components fold / Reovirus components / Reovirus components fold / Reovirus components / Mu1 membrane penetration protein, domain III ...Protein mu-1, chain B, domain 3 / Protein mu-1, chain B, domain 3 / Helix Hairpins - #1520 / Membrane penetration protein mu1, Chain B, domain 4 / Reovirus core / Reovirus components fold / Reovirus components / Reovirus components fold / Reovirus components / Mu1 membrane penetration protein, domain III / Outer capsid protein Mu1/VP4 / Mu1 membrane penetration protein, domain IV / Mu1 membrane penetration protein, domain II / Mu1/VP4 superfamily / Reovirus major virion structural protein Mu-1/Mu-1C (M2) / Sigma1/sigma2, reoviral / Reoviral Sigma1/Sigma2 family / Reovirus core-spike lambda-2 / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), C-terminal / Inner capsid protein lambda-1/ VP3 / C2H2-type zinc finger / 3-Layer(bab) Sandwich / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Vaccinia Virus protein VP39 / Helix Hairpins / Jelly Rolls / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Core protein VP6 / Putative outer capsid VP4 / RNA helicase / VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Grass carp reovirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhang, X. / Jin, L. / Fang, Q. / Hui, W. / Zhou, Z.H.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: 3.3 A cryo-EM structure of a nonenveloped virus reveals a priming mechanism for cell entry.
著者: Xing Zhang / Lei Jin / Qin Fang / Wong H Hui / Z Hong Zhou /
要旨: To achieve cell entry, many nonenveloped viruses must transform from a dormant to a primed state. In contrast to the membrane fusion mechanism of enveloped viruses (e.g., influenza virus), this ...To achieve cell entry, many nonenveloped viruses must transform from a dormant to a primed state. In contrast to the membrane fusion mechanism of enveloped viruses (e.g., influenza virus), this membrane penetration mechanism is poorly understood. Here, using single-particle cryo-electron microscopy, we report a 3.3 A structure of the primed, infectious subvirion particle of aquareovirus. The density map reveals side-chain densities of all types of amino acids (except glycine), enabling construction of a full-atom model of the viral particle. Our structure and biochemical results show that priming involves autocleavage of the membrane penetration protein and suggest that Lys84 and Glu76 may facilitate this autocleavage in a nucleophilic attack. We observe a myristoyl group, covalently linked to the N terminus of the penetration protein and embedded in a hydrophobic pocket. These results suggest a well-orchestrated process of nonenveloped virus entry involving autocleavage of the penetration protein prior to exposure of its membrane-insertion finger.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5160
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  • マップデータ: EMDB-5160
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer capsid VP4
B: Outer capsid VP4
C: Outer capsid VP4
D: Outer capsid VP4
E: Outer capsid VP4
F: Outer capsid VP4
G: Outer capsid VP4
H: Outer capsid VP4
I: Outer capsid VP4
J: Outer capsid VP4
K: Outer capsid VP4
L: Outer capsid VP4
M: Outer capsid VP4
N: Outer capsid VP4
O: Outer capsid VP4
P: Outer capsid VP4
Q: Outer capsid VP4
R: Outer capsid VP4
S: Outer capsid VP4
T: Outer capsid VP4
U: Core protein VP6
V: Core protein VP6
W: VP1
X: VP3
Y: VP3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,870,35135
ポリマ－1,868,06725
非ポリマー2,28410
水00
1
A: Outer capsid VP4
B: Outer capsid VP4
C: Outer capsid VP4
D: Outer capsid VP4
E: Outer capsid VP4
F: Outer capsid VP4
G: Outer capsid VP4
H: Outer capsid VP4
I: Outer capsid VP4
J: Outer capsid VP4
K: Outer capsid VP4
L: Outer capsid VP4
M: Outer capsid VP4
N: Outer capsid VP4
O: Outer capsid VP4
P: Outer capsid VP4
Q: Outer capsid VP4
R: Outer capsid VP4
S: Outer capsid VP4
T: Outer capsid VP4
U: Core protein VP6
V: Core protein VP6
W: VP1
X: VP3
Y: VP3
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,221,0342100
ポリマ－112,084,0111500
非ポリマー137,023600
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Outer capsid VP4
B: Outer capsid VP4
C: Outer capsid VP4
D: Outer capsid VP4
E: Outer capsid VP4
F: Outer capsid VP4
G: Outer capsid VP4
H: Outer capsid VP4
I: Outer capsid VP4
J: Outer capsid VP4
K: Outer capsid VP4
L: Outer capsid VP4
M: Outer capsid VP4
N: Outer capsid VP4
O: Outer capsid VP4
P: Outer capsid VP4
Q: Outer capsid VP4
R: Outer capsid VP4
S: Outer capsid VP4
T: Outer capsid VP4
U: Core protein VP6
V: Core protein VP6
W: VP1
X: VP3
Y: VP3
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 9.35 MDa, 125 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,351,753175
ポリマ－9,340,334125
非ポリマー11,41950
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Outer capsid VP4
B: Outer capsid VP4
C: Outer capsid VP4
D: Outer capsid VP4
E: Outer capsid VP4
F: Outer capsid VP4
G: Outer capsid VP4
H: Outer capsid VP4
I: Outer capsid VP4
J: Outer capsid VP4
K: Outer capsid VP4
L: Outer capsid VP4
M: Outer capsid VP4
N: Outer capsid VP4
O: Outer capsid VP4
P: Outer capsid VP4
Q: Outer capsid VP4
R: Outer capsid VP4
S: Outer capsid VP4
T: Outer capsid VP4
U: Core protein VP6
V: Core protein VP6
W: VP1
X: VP3
Y: VP3
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 11.2 MDa, 150 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,222,103210
ポリマ－11,208,401150
非ポリマー13,70260
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
Outer capsid VP4


分子量: 68646.750 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Grass carp reovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q8JU67
#2: タンパク質 Core protein VP6


分子量: 44606.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Grass carp reovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q8JU64
#3: タンパク質 VP1


分子量: 141512.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Grass carp reovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9E3W0
#4: タンパク質 VP3


分子量: 132203.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Grass carp reovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9E3V8
#5: 化合物
ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Aquareovirus / タイプ: VIRUS / 詳細: The sample was monodisperse
分子量値: 72 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM PBS Buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10mM PBS Buffer
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: METHANE / Temp: 90 K / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 7-9 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2009年3月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 57700 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 250,000 times magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 90 K / 最低温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1FREALIGN３次元再構成
2IMIRS３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Fourier Space Reconstruction / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18464 / 対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数80835 0 150 0 80985

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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