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万見
- PDB-3iyj: Bovine papillomavirus type 1 outer capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyj
タイトルBovine papillomavirus type 1 outer capsid
要素Major capsid protein L1
キーワードVIRUS / bovine papillomavirus BPV1 / major capsid protein L1 / single particle cryo-EM / high resolution / Capsid protein / Late protein / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Wolf, M. / Garcea, R.L. / Grigorieff, N. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Subunit interactions in bovine papillomavirus.
著者: Matthias Wolf / Robert L Garcea / Nikolaus Grigorieff / Stephen C Harrison /
要旨: Papillomaviruses, members of a group of dsDNA viruses associated with epithelial growths and tumors, have compact capsids assembled from 72 pentamers of the protein L1. We have determined the ...Papillomaviruses, members of a group of dsDNA viruses associated with epithelial growths and tumors, have compact capsids assembled from 72 pentamers of the protein L1. We have determined the structure of bovine papillomavirus by electron cryomicrosopy (cryoEM), at approximately 3.6 A resolution. The density map, obtained from single-particle analysis of approximately 4,000 particle images, shows the trace of the L1 polypeptide chain and reveals how the N- and C-terminal "arms" of a subunit (extensions from its beta-jelly-roll core) associate with a neighboring pentamer. Critical contacts come from the C-terminal arm, which loops out from the core of the subunit, forms contacts (including a disulfide) with two subunits in a neighboring pentamer, and reinserts into the pentamer from which it emanates. This trace corrects one feature of an earlier model. We discuss implications of the structure for virion assembly and for pathways of infectious viral entry. We suggest that it should be possible to obtain image reconstructions of comparable resolution from cryoEM images of asymmetric particles. From the work on papillomavirus described here, we estimate that such a reconstruction will require about 1.5 million images to achieve the same number of averaged asymmetric units; structural variability will increase this number substantially.
履歴
登録2009年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_sheet.number_strands
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5155
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5156
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-5155
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • マップデータ: EMDB-5156
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,7146
ポリマ－333,7146
非ポリマー00
水00
1
F: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,022,848360
ポリマ－20,022,848360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
F: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.67 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,668,57130
ポリマ－1,668,57130
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
F: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,002,28536
ポリマ－2,002,28536
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein L1


分子量: 55619.023 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
詳細: BPV was purified from cow warts on a CsCl gradient (Li et al (1998) J Virol 72: 2160-2167)
由来: (天然) Bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
株: BPV type 1 / 参照: UniProt: P03103
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BOVINE PAPILLOMAVIRUS TYPE 1 (BPV1), FULL VIRION / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bos taurus
緩衝液名称: 20MM TRIS PH 6.2, 100MM NACL, 0.5MM CACL2 / pH: 6.2 / 詳細: 20MM TRIS PH 6.2, 100MM NACL, 0.5MM CACL2
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: C-FLAT CF-1/2-4C
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITRIFICATION CARRIED OUT IN COLD ROOM.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2008年12月7日 / 詳細: OBJ APERTURE CUTOFF AT 2.4A
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 56588 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 49

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CNSモデルフィッティング
2FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: CTFILT3 WITH INDIVIDUAL PARTICLE ADJUSTMENT
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: CENTRAL SECTIONS / 解像度: 4.2 Å / 粒子像の数: 3997 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.186 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.237 Å
倍率補正: ATOMIC PENTAMER MODEL, MAXIMIZED REAL-SPACE CORRELATION USING SITUS
詳細: EWALD SPHERE CORRECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 131 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
Target criteria: MLHL TARGET WITH AMPL. AND PHASE PROBABILITY DISTRIBUTION
詳細: METHOD--RIGID BODY DOCKING, THEN COORDINATE REFINEMENT IN CNS REFINEMENT PROTOCOL--SEE 3D-FITTING DETAILS
原子モデル構築PDB-ID: 1DZL

1dzl


Accession code: 1DZL / 詳細: HOMOLOGY MODEL 1DZL / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 4.2 Å
原子変位パラメータBaniso 11: 131 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22614 0 0 0 22614

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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