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万見
- PDB-3ixz: Pig gastric H+/K+-ATPase complexed with aluminium fluoride -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ixz
タイトルPig gastric H+/K+-ATPase complexed with aluminium fluoride
要素
  • Potassium-transporting ATPase alpha
  • Potassium-transporting ATPase subunit beta
キーワードHYDROLASE / ION PUMP / H+ / K+-ATPASE / P-TYPE ATPASE / MEMBRANE PROTEIN / E2 / ALUMINIUM FLUORIDE / ATP-binding / Hydrogen ion transport / Ion transport / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Potassium / Potassium transport / Transmembrane / Transport / Disulfide bond / Glycoprotein / Signal-anchor
機能・相同性
機能・相同性情報


H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane ...H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / ATPase activator activity / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / cell adhesion / apical plasma membrane / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / haloacid dehalogenase-like hydrolase ...Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium-transporting ATPase subunit beta / Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Abe, K. / Tani, K. / Nishizawa, T. / Fujiyoshi, Y.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2009
タイトル: Inter-subunit interaction of gastric H+,K+-ATPase prevents reverse reaction of the transport cycle.
著者: Kazuhiro Abe / Kazutoshi Tani / Tomohiro Nishizawa / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: The gastric H(+),K(+)-ATPase is an ATP-driven proton pump responsible for generating a million-fold proton gradient across the gastric membrane. We present the structure of gastric H(+),K(+)-ATPase ...The gastric H(+),K(+)-ATPase is an ATP-driven proton pump responsible for generating a million-fold proton gradient across the gastric membrane. We present the structure of gastric H(+),K(+)-ATPase at 6.5 A resolution as determined by electron crystallography of two-dimensional crystals. The structure shows the catalytic alpha-subunit and the non-catalytic beta-subunit in a pseudo-E(2)P conformation. Different from Na(+),K(+)-ATPase, the N-terminal tail of the beta-subunit is in direct contact with the phosphorylation domain of the alpha-subunit. This interaction may hold the phosphorylation domain in place, thus stabilizing the enzyme conformation and preventing the reverse reaction of the transport cycle. Indeed, truncation of the beta-subunit N-terminus allowed the reverse reaction to occur. These results suggest that the beta-subunit N-terminus prevents the reverse reaction from E(2)P to E(1)P, which is likely to be relevant for the generation of a large H(+) gradient in vivo situation.
履歴
登録2009年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5104
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5104
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium-transporting ATPase alpha
B: Potassium-transporting ATPase subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,5142
ポリマ－147,5142
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.400, 109.000, 320.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Potassium-transporting ATPase alpha / Proton pump / Gastric H(+)/K(+) ATPase subunit alpha / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 114399.688 Da / 分子数: 1 / 断片: Gastric H+/K+ ATPase subunit alpha / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 株: Stomach / 参照: UniProt: P19156, H+/K+-exchanging ATPase
#2: タンパク質 Potassium-transporting ATPase subunit beta / Proton pump beta chain / Gastric H(+)/K(+) ATPase subunit beta / gp60-90 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 33113.844 Da / 分子数: 1 / 断片: Gastric H+/K+ ATPase subunit beta / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 株: Stomach / 参照: UniProt: P18434

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 346
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1HK-ATPaseCOMPLEXThis sample was reconstituted into lipids.0
2HK-ATPase alpha subunit1
3HK-ATPase beta subunit1
緩衝液名称: MES buffer / pH: 4.87 / 詳細: MES buffer
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 凍結剤: NITROGEN / 凍結前の試料温度: 277 K
結晶化手法: microdialysis / pH: 4.87
詳細: 20 mM propionate, 1 mM MgCl2, 0.5 mM AlCl3, 4 mM NaF, 0.3 mM ADP, 3 mM DTT, 10% (w/v) glycerol, pH 4.87, MICRODIALYSIS

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL KYOTO-3000SFF
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 6000 X / 倍率（補正後）: 59100 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 390 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3480 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 4.2 K / 傾斜角・最大: 73.3 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
回折平均測定温度: 4.2 K
検出器日付: 2008年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 4772

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解析

ソフトウェア
名称分類
MRCモデル構築
MRC位相決定
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2MRC３次元再構成
CTF補正詳細: Each images were CTF corrected.
3次元再構成手法: crystallography / 解像度: 6.5 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.17 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.17 Å / 倍率補正: carbon grating / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1RIGID BODY FITREALCross-correlation coefficientMETHOD--Local refinement REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
2RIGID BODY FITREALCross-correlation coefficientMETHOD--Local refinement REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13B8E

3b8e

13B8E1PDBexperimental model
23B8E

3b8e

23B8E1PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1044 0 0 0 1044

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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