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- EMDB-5104: Gastric H,K-ATPase complexed with aluminum fluoride -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5104
タイトルGastric H,K-ATPase complexed with aluminum fluoride
マップデータgastric HK-ATPase complexed with aluminium fluoride
試料
  • 試料: Gastric H,K-ATPase
  • タンパク質・ペプチド: Potassium-transporting ATPase
キーワードION PUMP / H+ / K+-ATPASE / P-TYPE ATPASE / MEMBRANE PROTEIN / HYDROLASE / E2 / ALUMINUM FLUORIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton transmembrane transport => GO:1902600 / H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / ATP biosynthetic process / sodium ion export across plasma membrane / intracellular sodium ion homeostasis ...proton transmembrane transport => GO:1902600 / H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / ATP biosynthetic process / sodium ion export across plasma membrane / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / intracellular potassium ion homeostasis / ATPase activator activity / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / potassium ion transport / cell adhesion / apical plasma membrane / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain ...: / : / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / : / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium-transporting ATPase subunit beta / Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Abe K / Tani K / Nishizawa T / Fujiyoshi Y
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2009
タイトル: Inter-subunit interaction of gastric H+,K+-ATPase prevents reverse reaction of the transport cycle.
著者: Kazuhiro Abe / Kazutoshi Tani / Tomohiro Nishizawa / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: The gastric H(+),K(+)-ATPase is an ATP-driven proton pump responsible for generating a million-fold proton gradient across the gastric membrane. We present the structure of gastric H(+),K(+)-ATPase ...The gastric H(+),K(+)-ATPase is an ATP-driven proton pump responsible for generating a million-fold proton gradient across the gastric membrane. We present the structure of gastric H(+),K(+)-ATPase at 6.5 A resolution as determined by electron crystallography of two-dimensional crystals. The structure shows the catalytic alpha-subunit and the non-catalytic beta-subunit in a pseudo-E(2)P conformation. Different from Na(+),K(+)-ATPase, the N-terminal tail of the beta-subunit is in direct contact with the phosphorylation domain of the alpha-subunit. This interaction may hold the phosphorylation domain in place, thus stabilizing the enzyme conformation and preventing the reverse reaction of the transport cycle. Indeed, truncation of the beta-subunit N-terminus allowed the reverse reaction to occur. These results suggest that the beta-subunit N-terminus prevents the reverse reaction from E(2)P to E(1)P, which is likely to be relevant for the generation of a large H(+) gradient in vivo situation.
履歴
登録2009年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年3月24日-
マップ公開2009年5月22日-
更新2012年12月26日-
現状2012年12月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0023
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  • 原子モデル: PDB-3ixz
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  • 原子モデル: PDB-3ixz
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3ixz
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5104_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈gastric HK-ATPase complexed with aluminium fluoride
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
2.1 Å/pix.
x 53 pix.
= 109. Å		2.06 Å/pix.
x 69 pix.
= 140.4 Å		2.22 Å/pix.
x 145 pix.
= 320. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 2.06471 Å / Y: 2.09615 Å / Z: 2.22222 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.0015 / ムービー #1: 0.0023
最小 - 最大-0.00829937 - 0.01014665
平均 (標準偏差)-0.00000501 (±0.00140999)
対称性空間群: 18
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-34-72-26
サイズ6914553
Spacing5268144
セルA: 140.40027 Å / B: 108.999794 Å / C: 319.99966 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.06470588235292.09615384615382.2222222222222
M x/y/z6852144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z140.400109.000320.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-72-34-26
NC/NR/NS1456953
D min/max/mean-0.0080.010-0.000

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添付データ

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セグメンテーションマップ: HK-ATPase

注釈HK-ATPase
ファイルemd_5104_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Gastric H,K-ATPase

全体名称: Gastric H,K-ATPase
要素
  • 試料: Gastric H,K-ATPase
  • タンパク質・ペプチド: Potassium-transporting ATPase

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超分子 #1000: Gastric H,K-ATPase

超分子名称: Gastric H,K-ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: one alpha and one beta chain of HK-ATPase / Number unique components: 2
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: Potassium-transporting ATPase

分子名称: Potassium-transporting ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HK-ATPase / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 別称: Pig / 組織: stomach / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量理論値: 150 KDa
配列GO: ATP biosynthetic process, proton transmembrane transport => GO:1902600, potassium ion transport
InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N- ...InterPro: P-type ATPase, A domain superfamily, P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha, INTERPRO: IPR006069, Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal, Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal, Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal, P-type ATPase, INTERPRO: IPR005834, Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 4.87
詳細: 20 mM propionate, 1 mM MgCl2, 0.5 mM AlCl3, 4 mM NaF, 0.3 mM ADP, 3 mM DTT, 10% (w/v) glycerol
グリッド詳細: molybdenum grid
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内温度: 4.2 K / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Reichert plunger. vitrification carried out in cold room at 4 degrees celsius.
手法: carbon sandwich preparation
詳細dialysis
結晶化詳細: dialysis

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL KYOTO-3000SFF
温度平均: 4.2 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 346 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 59100 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.48 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.39 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: top entry / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 73.3 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 73.3 °

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 140.4 Å / 単位格子 - B: 109.0 Å / 単位格子 - C: 320.0 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 2 21 21
CTF補正詳細: Each image

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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