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- PDB-3ixe: Structural basis of competition between PINCH1 and PINCH2 for bin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ixe
タイトルStructural basis of competition between PINCH1 and PINCH2 for binding to the ankyrin repeat domain of integrin-linked kinase
要素
  • Integrin-linked protein kinase
  • LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / ILK / INTEGRIN-LINKED KINASE / PINCH / LIM / ANKYRIN REPEAT / ANK / IPP / INTEGRIN-MEDIATED SIGNALING / ANK REPEAT / LIM DOMAIN / ZINC / ATP-binding / Cell junction / Cell membrane / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Alternative splicing / Metal-binding / Nucleus / SIGNALING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cholangiocyte proliferation / cholangiocyte proliferation / caveola assembly / protein localization to cell cortex / negative regulation of hepatocyte proliferation / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / nerve development ...negative regulation of cholangiocyte proliferation / cholangiocyte proliferation / caveola assembly / protein localization to cell cortex / negative regulation of hepatocyte proliferation / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / nerve development / fibroblast migration / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Cell-extracellular matrix interactions / cell projection organization / myelination in peripheral nervous system / cell-cell junction organization / positive regulation of BMP signaling pathway / neural precursor cell proliferation / branching involved in ureteric bud morphogenesis / outflow tract morphogenesis / positive regulation of osteoblast differentiation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substrate adhesion-dependent cell spreading / sarcomere / cell-matrix adhesion / mitotic spindle organization / integrin-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell morphogenesis / cell-cell adhesion / platelet aggregation / integrin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / protein kinase activity / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / : / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ribbon / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Scaffold protein ILK / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chiswell, B.P. / Stiegler, A.L. / Boggon, T.J. / Calderwood, D.A.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of competition between PINCH1 and PINCH2 for binding to the ankyrin repeat domain of integrin-linked kinase.
著者: Chiswell, B.P. / Stiegler, A.L. / Razinia, Z. / Nalibotski, E. / Boggon, T.J. / Calderwood, D.A.
履歴
登録2009年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin-linked protein kinase
B: LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8654
ポリマ－28,7342
非ポリマー1312
水6,648369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.416, 72.010, 83.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Integrin-linked protein kinase / ILK-1 / ILK-2 / 59 kDa serine/threonine-protein kinase / p59ILK


分子量: 20256.865 Da / 分子数: 1 / 断片: Ankyrin repeat domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ILK, ILK1, ILK2 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q13418, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 2 / Particularly interesting new Cys-His protein 2 / PINCH-2 / LIM-like protein 2


分子量: 8477.479 Da / 分子数: 1 / 断片: LIM1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIMS2, PINCH2 / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7Z4I7
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 8% PEG 550 MME, 0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 uL 20% Benzamidine hydrochloride hydrate, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月6日 / 詳細: Toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 20416 / Num. obs: 20416 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 12.403 Å2 / Rsym value: 0.136 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2002 / Rsym value: 0.414 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0093精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F6Q

3f6q


解像度: 1.9→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 3.254 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21999 1040 5.1 %RANDOM
Rwork0.16957 ---
obs0.17207 19317 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.198 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1999 0 2 369 2370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0711.9332792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3515261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.124.016122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.91415346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2211519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4431.51230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85621973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3423826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2534.5808
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 82 -
Rwork0.197 1373 -
obs--99.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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