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万見
- PDB-3iwy: Crystal structure of human MDM2 complexed with D-peptide (12 residues) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iwy
タイトルCrystal structure of human MDM2 complexed with D-peptide (12 residues)
要素
  • D-peptide inhibitor
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
キーワードLIGASE/LIGASE INHIBITOR / MDM2 / p53 binding domain / D-peptide activator of p53 / Host-virus interaction / Ligase / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Ubl conjugation pathway / Zinc-finger / LIGASE-LIGASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / SUMO transferase activity / negative regulation of protein processing / response to iron ion / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / regulation of protein catabolic process / cardiac septum morphogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / ligase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / protein localization to nucleus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein autoubiquitination / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of protein export from nucleus / response to cocaine / proteolysis involved in protein catabolic process / ubiquitin binding / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / establishment of protein localization / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / response to toxic substance / cellular response to gamma radiation / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / disordered domain specific binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / cellular response to hypoxia / 5S rRNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
MDM2 / SWIB/MDM2 domain / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...MDM2 / SWIB/MDM2 domain / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D-peptide inhibitor / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Pazgier, M. / Lu, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: D-peptide inhibitors of the p53-MDM2 interaction for targeted molecular therapy of malignant neoplasms.
著者: Liu, M. / Li, C. / Pazgier, M. / Li, C. / Mao, Y. / Lv, Y. / Gu, B. / Wei, G. / Yuan, W. / Zhan, C. / Lu, W.Y. / Lu, W.
履歴
登録2009年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: D-peptide inhibitor
D: D-peptide inhibitor
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1254
ポリマ－23,1254
非ポリマー00
水1,910106
1
B: D-peptide inhibitor
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5632
ポリマ－11,5632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area5820 Å2
手法PISA
2
D: D-peptide inhibitor
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5632
ポリマ－11,5632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area5940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.569, 46.503, 49.353
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド D-peptide inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1517.748 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide, sequence found by phage display screening
参照: D-peptide inhibitor
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2 / Oncoprotein Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2


分子量: 10044.889 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 25-109, SWIB domain / 由来タイプ: 合成 / 詳細: MDM2 sequence accurs naturally in humans
参照: UniProt: Q00987, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05 M potassium phosphate monobasic, 20% PEG 8,000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→28.28 Å / Num. all: 11675 / Num. obs: 11041 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.93→1.96 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0070精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EQS

3eqs


解像度: 1.93→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 6.074 / SU ML: 0.145 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.284 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25856 522 4.7 %RANDOM
Rwork0.2103 ---
obs0.21258 10509 94.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.848 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å2-0.1 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1589 0 0 106 1695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221636
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8992.0222211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8115187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.25323.10358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.04515286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.037158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3860.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211198
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9521.5951
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51721544
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6543685
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0564.5667
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.925→1.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 33 -
Rwork0.245 740 -
obs--87.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.0588 Å / Origin y: -9.6162 Å / Origin z: 24.0239 Å
111213212223313233
T0.0053 Å2-0.0016 Å2-0.0011 Å2-0.0495 Å2-0.0011 Å2--0.005 Å2
L0.0852 °2-0.0039 °2-0.0398 °2-0.4363 °2-0.008 °2--0.2599 °2
S-0.019 Å °0.0008 Å °0.0089 Å °0.0198 Å °0.0078 Å °0.0348 Å °-0.0028 Å °-0.0191 Å °0.0112 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 107
2X-RAY DIFFRACTION1A1 - 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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