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- PDB-3ipd: Helical extension of the neuronal SNARE complex into the membrane... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ipd
タイトルHelical extension of the neuronal SNARE complex into the membrane, spacegroup I 21 21 21
要素
  • (Synaptosomal-associated protein 25) x 2
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードEXOCYTOSIS / MEMBRANE PROTEIN / COILED COIL / 4-HELICAL BUNDLE / MEMBRANE FUSION / CYTOPLASMIC VESICLE / MEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / SYNAPSE / SYNAPTOSOME / TRANSMEMBRANE / NEUROTRANSMITTER TRANSPORT / TRANSPORT / CELL MEMBRANE / CYTOPLASM / LIPOPROTEIN / PALMITATE / TRANSPORT PROTEIN / Acetylation / Cell junction / Alternative splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis ...exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / zymogen granule membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / regulation of establishment of protein localization / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / eosinophil degranulation / vesicle-mediated transport in synapse / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / chloride channel inhibitor activity / positive regulation of intracellular protein transport / vesicle fusion / regulation of vesicle-mediated transport / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / neuron projection terminus / protein localization to membrane / syntaxin binding / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / endosomal transport / SNARE complex assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / postsynaptic cytosol / axonal growth cone / response to glucose / calcium channel inhibitor activity / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / endomembrane system / axonogenesis / secretory granule / cytoplasmic vesicle membrane / acrosomal vesicle / SNARE binding / filopodium / locomotory behavior / intracellular protein transport / trans-Golgi network / establishment of localization in cell
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Stein, A. / Weber, G. / Wahl, M.C. / Jahn, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Helical extension of the neuronal SNARE complex into the membrane
著者: Stein, A. / Weber, G. / Wahl, M.C. / Jahn, R.
履歴
登録2009年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年9月1日ID: 3HD9
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7888
ポリマ－79,7888
非ポリマー00
水00
1
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8944
ポリマ－39,8944
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12830 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area19840 Å2
手法PISA
2
E: Vesicle-associated membrane protein 2
F: Syntaxin-1A
G: Synaptosomal-associated protein 25
H: Synaptosomal-associated protein 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8944
ポリマ－39,8944
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13310 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.852, 215.680, 262.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN B AND (RESSEQ 189:286 )
211CHAIN F AND (RESSEQ 189:286 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 26:115 )
212CHAIN E AND (RESSEQ 26:115 )
113CHAIN C AND (RESSEQ 8:82 )
213CHAIN G AND (RESSEQ 8:82 )
114CHAIN D AND (RESSEQ 138:200 )
214CHAIN H AND (RESSEQ 138:200 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 10493.321 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, UNP Residues 30-116 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vamp2 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A / Neuron-specific antigen HPC-1


分子量: 12334.396 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, UNP Residues 183-288 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Synaptosomal-associated 25 kDa protein / Super protein / SUP


分子量: 9312.390 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal fragment, UNP Residues 7-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: SNAP-25 SPLICE VARIANT A / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Synaptosomal-associated 25 kDa protein / Super protein / SUP


分子量: 7753.646 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, UNP Residues 141-204 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: SNAP-25 SPLICE VARIANT A / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60881
配列の詳細THE SEQUENCE OF ENTITY 3 AND 4 ARE BASED ON ISOFORM 2 OF UNIPROTKB/SWISS-PROT P60881 (SNP25_RAT).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 9.7551 Å3/Da / 溶媒含有率: 87.3912 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 16% MPD, 0.1M TRIS, 0.05M MAGNESIUM CHLORIDE, 3% SORBITOL, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.8→50 Å / Num. all: 16049 / Num. obs: 15646 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 186.97 Å2 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 4.8→4.88 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.51 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_4)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HD7

3hd7


解像度: 4.8→49.884 Å / FOM work R set: 0.655 / SU ML: 3.23
Isotropic thermal model: ISOTROPIC, ONE B-FACTOR PER RESIDUE
σ(F): 0.11 / 位相誤差: 38.52
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3318 662 5.02 %RANDOM
Rwork0.3039 ---
obs0.3051 13184 84.16 %-
all-15646 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 195.108 Å2 / ksol: 0.26 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 503.48 Å2 / Biso mean: 289.334 Å2 / Biso min: 175.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-172.395 Å20 Å20 Å2
2---52.402 Å2-0 Å2
3----119.993 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.8→49.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5242 0 0 0 5242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045272
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6967046
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0642082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002918
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.019
12F779X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.019
21A726X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
22E726X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
31C607X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
32G607X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
41D502X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
42H502X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.8-5.17030.43361090.34192171X-RAY DIFFRACTION74
5.1703-5.68990.41021240.35672136X-RAY DIFFRACTION73
5.6899-6.51170.34891200.32052395X-RAY DIFFRACTION81
6.5117-8.19820.28691640.22222741X-RAY DIFFRACTION92
8.1982-49.88640.28841450.29863079X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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