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- PDB-3inb: Structure of the measles virus hemagglutinin bound to the CD46 re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3inb
タイトルStructure of the measles virus hemagglutinin bound to the CD46 receptor
要素
  • Hemagglutinin glycoprotein
  • Membrane cofactor protein
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / MEASLES / BETA PROPELLER / ENVELOPE PROTEIN / HEMAGGLUTININ / VIRAL PROTEIN. MEMBRANE COFACTOR PROTEIN / MCP / CD46 / VIRUS RECEPTOR COMPLEX / SCR / COMPLEMENT CONTROL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM COMPLEX / Membrane / Transmembrane / Virion / Cell membrane / Glycoprotein / Host-virus interaction / Signal-anchor / Complement pathway / Disease mutation / Disulfide bond / Fertilization / Immune response / Innate immunity / Phosphoprotein / Sushi / VIRAL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


sequestering of extracellular ligand from receptor / inner acrosomal membrane / negative regulation of complement activation, classical pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / T cell mediated immunity / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of interleukin-10 production / complement activation, classical pathway ...sequestering of extracellular ligand from receptor / inner acrosomal membrane / negative regulation of complement activation, classical pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / T cell mediated immunity / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of interleukin-10 production / complement activation, classical pathway / single fertilization / positive regulation of T cell proliferation / Regulation of Complement cascade / signaling receptor activity / virus receptor activity / adaptive immune response / host cell surface receptor binding / cadherin binding / receptor ligand activity / negative regulation of gene expression / innate immune response / focal adhesion / viral envelope / positive regulation of gene expression / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane cofactor protein CD46 / : / : / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain ...Membrane cofactor protein CD46 / : / : / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin glycoprotein / Membrane cofactor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Measles virus strain Edmonston (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Santiago, C. / Celma, M.L. / Stehle, T. / Casasnovas, J.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: Structure of the measles virus hemagglutinin bound to the CD46 receptor
著者: Santiago, C. / Celma, M.L. / Stehle, T. / Casasnovas, J.M.
履歴
登録2009年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source ...chem_comp / diffrn_source / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin glycoprotein
B: Hemagglutinin glycoprotein
C: Membrane cofactor protein
D: Membrane cofactor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,77013
ポリマ-132,1554
非ポリマー1,6159
1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8740 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area49820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.365, 105.833, 208.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain D and (resseq 65:126 )
211chain C and (resseq 65:126 )
112chain A and (resseq 201:238 or resseq 250:262 or resseq...
212chain B and (resseq 201:238 or resseq 250:262 or resseq...

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Hemagglutinin glycoprotein


分子量: 51559.758 Da / 分子数: 2 / 断片: Head domain, residues 179-617 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Measles virus strain Edmonston (ウイルス)
: Edmonston / 遺伝子: H / プラスミド: PBJ5-GS / 細胞株 (発現宿主): Ovary Cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Cho-Lec 3281 / 参照: UniProt: P08362
#2: タンパク質 Membrane cofactor protein / Trophoblast leukocyte common antigen / TLX


分子量: 14517.551 Da / 分子数: 2 / 断片: Sushi domains 1 and 2, residues 35-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD46, MCP, MIC10 / プラスミド: PBJ5-GS / 細胞株 (発現宿主): Ovary Cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Cho-Lec 3281 / 参照: UniProt: P15529
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.82 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6.5
詳細: 12% PEG-8000, 0.2 M Ammonium Sulphate 2% PEG-400, 1% 1,2,3 heptanetriol, 1 mM Sodium Tungstate, 0.1 M Mes, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.845
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.845 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 33285 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 101.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2ZB6, 1CKL, and 2O39
解像度: 3.1→14.976 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 32.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2592 1588 4.98 %
Rwork0.2266 --
obs0.2283 31869 96.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.677 Å2 / ksol: 0.256 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-56.3438 Å2-0 Å2-0 Å2
2---40.0922 Å20 Å2
3----16.2516 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→14.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8235 0 99 8 8342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088588
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.49711673
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.6245144
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1121287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081473
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11D491X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C491X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.08
21A2600X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B2600X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.19910.44651480.40832706X-RAY DIFFRACTION96
3.1991-3.31230.40411260.36942710X-RAY DIFFRACTION96
3.3123-3.44340.32921400.32842706X-RAY DIFFRACTION96
3.4434-3.5980.35041480.2882732X-RAY DIFFRACTION96
3.598-3.78480.29371370.27462731X-RAY DIFFRACTION96
3.7848-4.01770.25621660.23662707X-RAY DIFFRACTION96
4.0177-4.32090.23951340.20442762X-RAY DIFFRACTION96
4.3209-4.74320.24351460.17472772X-RAY DIFFRACTION96
4.7432-5.40110.20281370.1722774X-RAY DIFFRACTION96
5.4011-6.70180.24151590.19922807X-RAY DIFFRACTION96
6.7018-14.97620.21951470.19642874X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined4.3477-3.0623-1.9549.07931.09482.90490.74080.75490.0134-2.7767-0.60391.0231-0.1844-0.48680.0180.60630.3106-0.24060.68380.06240.392-17.944759.873129.0226
23.0519-1.38160.49696.12960.2873.69120.24210.211-0.2531-1.5989-0.0636-1.0418-0.04670.56120.00010.70250.02240.40820.631-0.09180.7379
30.99640.9046-0.19351.2183-0.09050.670.08490.5522-0.2418-1.06760.1009-0.1560.65310.43150.00061.72260.29250.20550.9185-0.11251.1147
40.7786-0.05420.00871.17960.26790.90180.45230.51760.4939-1.0637-0.22390.0251-0.3858-0.11260.00021.84360.29470.2121.02890.25550.9058
精密化 TLSグループSelection details: chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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