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- PDB-3imq: Crystal structure of the NusB101-S10(delta loop) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3imq
タイトルCrystal structure of the NusB101-S10(delta loop) complex
要素
  • 30S ribosomal protein S10
  • N utilization substance protein B
キーワードtranscription regulator / ribosomal protein / Processive transcription antitermination / transcription termination / transcription factor / protein-protein interaction / protein-RNA interaction / RNA-binding / Transcription / Transcription regulation / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / transcription regulator - ribosomal protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription antitermination factor activity, RNA binding / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding ...transcription antitermination factor activity, RNA binding / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation factor complex / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / structural constituent of ribosome / RNA binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-utilizing Substance Protein B Homolog; Chain A / NusB-like / NusB antitermination factor / NusB/RsmB/TIM44 / NusB family / NusB-like superfamily / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S10 ...N-utilizing Substance Protein B Homolog; Chain A / NusB-like / NusB antitermination factor / NusB/RsmB/TIM44 / NusB family / NusB-like superfamily / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Transcription antitermination protein NusB / Small ribosomal subunit protein uS10
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Luo, X. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Fine tuning of the E. coli NusB:NusE complex affinity to BoxA RNA is required for processive antitermination.
著者: Burmann, B.M. / Luo, X. / Rosch, P. / Wahl, M.C. / Gottesman, M.E.
履歴
登録2009年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N utilization substance protein B
J: 30S ribosomal protein S10
B: N utilization substance protein B
K: 30S ribosomal protein S10
C: N utilization substance protein B
L: 30S ribosomal protein S10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3757
ポリマ－76,3366
非ポリマー391
水2,792155
1
A: N utilization substance protein B
J: 30S ribosomal protein S10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4843
ポリマ－25,4452
非ポリマー391
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: N utilization substance protein B
K: 30S ribosomal protein S10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4452
ポリマ－25,4452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: N utilization substance protein B
L: 30S ribosomal protein S10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4452
ポリマ－25,4452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.630, 112.630, 263.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細The biological assembly is the hetero-dimer. There are three biological assemblies per asymmetric unit: A-J, B-K, C-L.

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要素

#1: タンパク質 N utilization substance protein B / Protein nusB


分子量: 15837.110 Da / 分子数: 3 / 変異: D118N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: b0416, JW0406, nusB, ssyB / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): E. coli BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A780
#2: タンパク質 30S ribosomal protein S10


分子量: 9608.144 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: b3321, JW3283, nusE, rpsJ / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): E. coli BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A7R5
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE LOOP KERFTVLISPHVNKDARDQYEI IN UNP REFERENCE P0A7R5 WAS DELETED IN CONSTRUCT AND REPLACED WITH ...THE LOOP KERFTVLISPHVNKDARDQYEI IN UNP REFERENCE P0A7R5 WAS DELETED IN CONSTRUCT AND REPLACED WITH A SINGLE SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium citrate, 20 % PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 29761 / Num. obs: 29761 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 52.7 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 7.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 3263 / Rsym value: 0.725 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3D3B

3d3b


解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 21.044 / SU ML: 0.215 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.482 / ESU R Free: 0.286 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25582 1488 5 %RANDOM
Rwork0.20431 ---
all0.20693 29753 --
obs0.20693 28265 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.621 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5286 0 1 155 5442
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225391
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2171.9857296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8875672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.30823.36247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.25115983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1931558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214035
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4141.53375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8225438
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.42932016
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4774.51858
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 109 -
Rwork0.231 2069 -
obs-2178 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0406-2.6662-1.04665.90521.05993.46340.18670.0690.47-0.0667-0.0758-0.0893-0.30450.1199-0.11090.1834-0.04690.03490.11820.04460.083626.817-14.94921.205
26.8059-2.71680.88784.9616-0.12062.82620.08640.44350.2618-0.2832-0.12280.5824-0.3045-0.49130.03630.21690.0093-0.03060.1890.07890.2978-10.764-26.37416.828
38.5606-2.1934-2.75766.1472-0.88435.4423-0.83730.5021-1.7092-0.6102-0.2528-0.50332.34640.43561.09011.24430.24890.43420.2394-0.10430.597938.011-61.095-17.613
45.0395-1.15641.4487.5001-1.57275.72530.0710.1832-0.2026-0.1013-0.2043-0.23960.59180.29640.13320.15460.04510.03440.06620.01110.027322.115-37.45814.975
59.1851-1.28731.1074.7525-1.15922.50740.02040.2092-0.21060.0190.07660.30060.0838-0.0544-0.0970.1724-0.0130.03730.01540.03040.1946-4.317-46.61527.877
68.8138-3.8693-4.02284.96941.64687.8305-1.0884-0.6335-0.86140.5320.31690.17551.76240.63480.77140.79420.20490.23210.1760.0780.277827.422-54.0932.573
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 139
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 139
4X-RAY DIFFRACTION4J-4 - 82
5X-RAY DIFFRACTION5K-4 - 82
6X-RAY DIFFRACTION6L-4 - 82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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