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Yorodumi- PDB-3imm: Crystal structure of Putative glycosyl hydrolase (YP_001301887.1)... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3imm | ||||||
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Title | Crystal structure of Putative glycosyl hydrolase (YP_001301887.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.00 A resolution | ||||||
Components | Putative secreted glycosylhydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / YP_001301887.1 / Putative glycosyl hydrolase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | 3-keto-disaccharide hydrolase / 3-keto-disaccharide hydrolase / Exo-inulinase; domain 1 / hydrolase activity / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / Putative secreted glycosylhydrolase Function and homology information | ||||||
Biological species | Parabacteroides distasonis ATCC 8503 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of Putative glycosyl hydrolase (YP_001301887.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.00 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3imm.cif.gz | 139.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3imm.ent.gz | 112.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3imm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3imm_validation.pdf.gz | 457.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3imm_full_validation.pdf.gz | 461 KB | Display | |
Data in XML | 3imm_validation.xml.gz | 27 KB | Display | |
Data in CIF | 3imm_validation.cif.gz | 39.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/im/3imm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/im/3imm | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Details | ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
-Components
#1: Protein | Mass: 22832.152 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: sequence database residues 23-222 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Parabacteroides distasonis ATCC 8503 (bacteria) Gene: BDI_0489, YP_001301887.1 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: A6L9A1 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Chemical | ChemComp-TRS / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONSTRUCT (RESIDUES 23-222) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 23-222) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.2000M NaCl, 30.0000% PEG-3000, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.91162,0.97805,0.97874 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 15, 2009 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2→28.105 Å / Num. obs: 37531 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 26.958 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 9.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2→28.105 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 9.119 / SU ML: 0.135 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.173 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS OTHER REFINEMENT REMARKS: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE ...Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS OTHER REFINEMENT REMARKS: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. SODIUM (NA) AND CHLORIDE (CL) IONS AND 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL (TRS) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 61.09 Å2 / Biso mean: 31.58 Å2 / Biso min: 15.81 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→28.105 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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