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- PDB-3iil: The structure of hCINAP-MgADP-Pi complex at 2.0 angstroms resolution -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3iil | ||||||
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Title | The structure of hCINAP-MgADP-Pi complex at 2.0 angstroms resolution | ||||||
![]() | Coilin-interacting nuclear ATPase protein | ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / TRANSFERASE / Alpha and beta proteins (a/b) / phosphotransferase | ||||||
Function / homology | ![]() nucleoside monophosphate kinase activity / adenylate kinase / adenylate kinase activity / nucleobase-containing small molecule interconversion / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Cajal body / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / nuclear speck / centrosome ...nucleoside monophosphate kinase activity / adenylate kinase / adenylate kinase activity / nucleobase-containing small molecule interconversion / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Cajal body / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / nuclear speck / centrosome / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zographos, S.E. / Drakou, C.E. / Leonidas, D.D. | ||||||
![]() | ![]() Title: hCINAP is an atypical mammalian nuclear adenylate kinase with an ATPase motif: Structural and functional studies. Authors: Drakou, C.E. / Malekkou, A. / Hayes, J.M. / Lederer, C.W. / Leonidas, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Lamond, A.I. / Santama, N. / Zographos, S.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 60 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 42.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3iijC ![]() 3iikC ![]() 3iimC ![]() 1rkbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 20867.262 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q5F2S9, UniProt: Q9Y3D8*PLUS, adenylate kinase |
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-Non-polymers , 6 types, 211 molecules ![](data/chem/img/LI.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-LI / | ||||||
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#3: Chemical | ChemComp-ADP / | ||||||
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-PO4 / | #6: Chemical | ChemComp-SO4 / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.95 Å3/Da / Density % sol: 68.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M HEPES pH 7.5, 1.5 M Li2SO4, 0.2 M NaCl, 0.5 mM DTT, 25 mM MgCl2, 25 mM P1,P5-Di(Adenosine-5')Pentaphosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 17, 2007 / Details: Rh Coated mirrors |
Radiation | Monochromator: double crystal monochromator with sagittal focussing Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.04498 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→34.52 Å / Num. all: 22145 / Num. obs: 22102 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 20.13 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.03 Å / Redundancy: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.25 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1RKB Resolution: 2→34.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 5.391 / SU ML: 0.074 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.112 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 22.776 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→34.52 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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