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万見
- PDB-3ii4: Structure of mycobacterial lipoamide dehydrogenase bound to a tri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ii4
タイトルStructure of mycobacterial lipoamide dehydrogenase bound to a triazaspirodimethoxybenzoyl inhibitor
要素Dihydrolipoyl dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dihydrolipoyl dehydrogenase / DHLDH / E3 / protein-N6-(dihydrolipoyl)lysine / NAD+ oxidoreductase / NAD+ / NADH / Cytoplasm / Disulfide bond / FAD / Flavoprotein / Glycolysis / NAD / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


Cell redox homeostasis / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / NADH binding / pyruvate dehydrogenase complex / disulfide oxidoreductase activity / zymogen binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / antioxidant activity / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion ...Cell redox homeostasis / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / NADH binding / pyruvate dehydrogenase complex / disulfide oxidoreductase activity / zymogen binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / antioxidant activity / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / tricarboxylic acid cycle / cell redox homeostasis / glycolytic process / flavin adenine dinucleotide binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FAD dependent oxidoreductase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...FAD dependent oxidoreductase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3II / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Lima, C.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Triazaspirodimethoxybenzoyls as selective inhibitors of mycobacterial lipoamide dehydrogenase .
著者: Bryk, R. / Arango, N. / Venugopal, A. / Warren, J.D. / Park, Y.H. / Patel, M.S. / Lima, C.D. / Nathan, C.
履歴
登録2009年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,6966
ポリマ－98,8742
非ポリマー2,8224
水13,529751
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10220 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area32580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.900, 98.400, 123.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 component of alpha keto acid dehydrogenase complexes


分子量: 49437.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: expressed as N-terminal His-SUMO fusion protein
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: lpd, lpd Rv0462, MT0478, MTV038.06, Rv0462 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus RIL
参照: UniProt: P66004, UniProt: P9WHH9*PLUS, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-3II / N-[2-(2,4-dichlorophenyl)ethyl]-2-{8-[(2,4-dimethoxyphenyl)carbonyl]-4-oxo-1-phenyl-1,3,8-triazaspiro[4.5]dec-3-yl}acetamide / N-(2,4-ジクロロフェネチル)-1-フェニル-4-オキソ-8-(2,4-ジメトキシベンゾイル)-1,3,8-トリア(以下略)


分子量: 625.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H34Cl2N4O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 751 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 200 microM Lpd, 300 microM 3II, 600 microM NADH, 100 mM Tris pH 8.5, 10 mM NaCl, 11% PEG 10000, 15% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年8月6日 / 詳細: Osmic multilayer
放射モノクロメーター: osmic multilayer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→50 Å / Num. all: 39590 / Num. obs: 39154 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.522 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Num. unique all: 3805 / Χ2: 1.284 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.2精密化
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2A8X

2a8x


解像度: 2.42→29.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 2137803 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1942 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs-39110 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.569 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 65.72 Å2 / Biso mean: 29.197 Å2 / Biso min: 5.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.04 Å20 Å20 Å2
2--5.74 Å20 Å2
3----3.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6930 0 192 751 7873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.652.5
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 162 4.5 %
Rwork0.252 3418 -
all-3580 -
obs--91.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4in5d.parin5d.top
X-RAY DIFFRACTION5fad_xplor.parfad_xplor.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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