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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ig5
タイトルSaccharomyces cerevisiae glutamate cysteine ligase in complex with Mg2+ and L-glutamate
要素Glutamate-cysteine ligase
キーワードLIGASE / glutathione / ATP-grasp / ATP-binding / Glutathione biosynthesis / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-cysteine ligase / glutamate-cysteine ligase activity / glutathione biosynthetic process / response to cadmium ion / response to hydrogen peroxide / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate cysteine ligase subdomain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #960 / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #50 / Glutamate-cysteine ligase catalytic subunit / Glutamate-cysteine ligase / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / DNA polymerase; domain 1 / 2-Layer Sandwich ...Glutamate cysteine ligase subdomain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #960 / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 - #50 / Glutamate-cysteine ligase catalytic subunit / Glutamate-cysteine ligase / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / DNA polymerase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / TRIETHYLENE GLYCOL / Glutamate--cysteine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Biterova, E. / Barycki, J.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Mechanistic details of glutathione biosynthesis revealed by crystal structures of Saccharomyces cerevisiae glutamate cysteine ligase.
著者: Biterova, E.I. / Barycki, J.J.
履歴
登録2009年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate-cysteine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7137
ポリマ－79,9411
非ポリマー7726
水5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.444, 117.444, 165.363
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-923-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutamate-cysteine ligase / Gamma-glutamylcysteine synthetase / Gamma-ECS / GCS


分子量: 79941.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GSH1, J0832, YJL101C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P32477, glutamate-cysteine ligase
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 12% PEG 400, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 66287 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.578 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→31.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 4.462 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21894 2000 3.6 %RANDOM
Rwork0.18217 ---
all0.1835 ---
obs0.1835 54225 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.969 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→31.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5477 0 51 328 5856
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0225686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6831.9557686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3695675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.85424.187289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.01315965
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8721534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.22772
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.23893
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0780.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2720.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0281.53459
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73125478
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61132543
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7254.52207
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 126 -
Rwork0.262 3400 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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