[日本語] English
万見
- PDB-3ieh: Crystal structure of Putative metallopeptidase (YP_001051774.1) f... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ieh
タイトルCrystal structure of Putative metallopeptidase (YP_001051774.1) from SHEWANELLA BALTICA OS155 at 2.45 A resolution
要素Putative metallopeptidase
キーワードHYDROLASE / YP_001051774.1 / Putative metallopeptidase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Succinylglutamate desuccinylase/Aspartoacylase catalytic domain / AstE/AspA barrel-sandwich hybrid domain / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Unknown ligand / Succinylglutamate desuccinylase/Aspartoacylase catalytic domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella baltica OS155 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative metallopeptidase (YP_001051774.1) from SHEWANELLA BALTICA OS155 at 2.45 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative metallopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,82114
ポリマ－30,5841
非ポリマー1,23713
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.958, 80.958, 87.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS AND ANALYTICAL SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY COUPLED WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Putative metallopeptidase


分子量: 30583.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella baltica OS155 (バクテリア)
遺伝子: Sbal_3428, YP_001051774.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A3D842

-
非ポリマー , 6種, 79分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10.0000% Glycerol, 5.0000% PEG-1000, 30.0000% PEG-600, 0.1M MES pH 6.0, Additive: 0.006 M Zinc Chloride, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97845,0.97752,0.91837
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月16日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978451
20.977521
30.918371
反射解像度: 2.45→29.775 Å / Num. obs: 12080 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 34.498 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rsym value: 0.166 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.45-2.517.60.7572.767428850.75799.8
2.51-2.587.60.6471.265528660.647100
2.58-2.667.60.5521.463798390.55299.9
2.66-2.747.60.51.561838120.599.9
2.74-2.837.60.4241.861048010.42499.9
2.83-2.937.60.3542.158287670.35499.8
2.93-3.047.60.3082.557027460.30899.8
3.04-3.167.60.2433.153467030.24399.8
3.16-3.37.60.2063.752956940.206100
3.3-3.467.60.1624.649766540.162100
3.46-3.657.60.1395.347536230.13999.8
3.65-3.877.60.116.645525980.1199.9
3.87-4.147.60.0947.642475600.094100
4.14-4.477.60.0778.939565200.077100
4.47-4.97.60.0759.335174630.07599.9
4.9-5.487.50.0769.333234420.076100
5.48-6.337.50.0977.629123860.09799.9
6.33-7.757.50.0769.424423240.076100
7.75-10.967.40.05611.719082590.05699.9
10.96-29.7870.0629.59711380.06295.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.45→29.775 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 14.061 / SU ML: 0.151 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.372 / ESU R Free: 0.243
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.ZINC (ZN) THAT WAS USED IN CO-CRYSTALLIZATION HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE BASED ON CLEAR ELECTRON DENSITY IN THE ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAP. 5.AN UNIDENTIFIED LIGAND (UNL) HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE. 6.GLYCEROL (GOL) AND PEG FRAGMENTS (PEG AND PGE) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 578 4.8 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.167 12072 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.36 Å2 / Biso mean: 23.22 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å2-0.36 Å20 Å2
2---0.72 Å20 Å2
3---1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→29.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 83 66 2202
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222175
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021508
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4941.9822922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89433657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9025269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.07323.7596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.68215329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7131512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02452
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.64831332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3723545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.00152127
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1918843
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.17911794
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.513 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 41 -
Rwork0.178 841 -
all-882 -
obs--99.77 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.9469 Å / Origin y: 39.8202 Å / Origin z: 6.1579 Å
111213212223313233
T0.0191 Å20.0145 Å20.0193 Å2-0.022 Å20.0202 Å2--0.0293 Å2
L1.2437 °20.0104 °2-0.0714 °2-1.0315 °20.0367 °2--0.7003 °2
S-0.0683 Å °0.0283 Å °-0.0551 Å °-0.0437 Å °-0.0052 Å °-0.0159 Å °0.0117 Å °0.0528 Å °0.0735 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る