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- PDB-2qvp: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE METALLOPEPTIDASE (SAMA_0725) FROM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qvp
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE METALLOPEPTIDASE (SAMA_0725) FROM SHEWANELLA AMAZONENSIS SB2B AT 2.00 A RESOLUTION
要素Uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE / PUTATIVE METALLOPEPTIDASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Succinylglutamate desuccinylase/Aspartoacylase catalytic domain / AstE/AspA barrel-sandwich hybrid domain / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Succinylglutamate desuccinylase/Aspartoacylase catalytic domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella amazonensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of uncharacterized protein (YP_926603.1) from Shewanella amazonensis SB2B at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description ...Advisory / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY ... BIOMOLECULE: 1, 2, 3 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAINS BUT THEY DO NOT FORM OLIGOMERS BASED ON CRYSTAL PACKING ANALYSIS. SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
C: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,08425
ポリマ－91,0193
非ポリマー2,06622
水9,476526
1
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6244
ポリマ－30,3401
非ポリマー2843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0048
ポリマ－30,3401
非ポリマー6657
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,45713
ポリマ－30,3401
非ポリマー1,11712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.040, 74.750, 96.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.190, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 7 - 271 / Label seq-ID: 8 - 272

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
詳細THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAINS BUT THEY DO NOT FORM OLIGOMERS BASED ON CRYSTAL PACKING ANALYSIS. SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 30339.539 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella amazonensis (バクテリア)
株: SB2B / 遺伝子: YP_926603.1, Sama_0725 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A1S3H7
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: NANODROP, 1.6M (NH4)2SO4, 20.0% Glycerol, 0.1M Acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97944
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月22日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979441
反射解像度: 2→29.63 Å / Num. obs: 57061 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 3.36 % / Biso Wilson estimate: 20.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 7.41
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsDiffraction-ID% possible all
2-2.070.5181.8719189199.5
2.07-2.150.4342.319546199.8
2.15-2.250.3682.710720153.8
2.25-2.370.3033.318632191.7
2.37-2.520.2524.120909199.9
2.52-2.710.1985.220392199.9
2.71-2.990.1337.221634199.8
2.99-3.420.07811.120982199.9
3.42-4.30.0515.517921185.7
4.3-29.630.03519.421955199.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 7.307 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.159
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. RESIDUES A1-A6, A273-A274, B1-B5, B273-B274, AND C1-C5 ARE DISORDERED AND HAVE NOT BEEN MODELLED. 4. TEN SULFATE ANIONS AND TWELVE GLYCEROL MOLECULES HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 5. DIFFRACTION DATA IMAGES WERE PROCESSED BY MASKING OUT REFLECTIONS IN RESOLUTION RANGES 3.89A-3.87A, 3.70A-3.64A, 2.26A-2.24A AND 2.24A-2.21A CORRESPONDING TO ICE RINGS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 2870 5 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.164 ---
obs0.164 57042 93.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.303 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20.6 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6159 0 122 526 6807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0216564
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8631.978938
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.394310773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3655848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.95923.941307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.754151015
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2041540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1770.31261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1540.34726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.53093
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.53296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.5722
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2240.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.341
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1650.398
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2570.541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1534461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.54531660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.90356515
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.36582674
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.131112397
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3208 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1ALOOSE POSITIONAL0.455
2BLOOSE POSITIONAL0.535
3CLOOSE POSITIONAL0.465
1ALOOSE THERMAL3.2510
2BLOOSE THERMAL2.6710
3CLOOSE THERMAL2.7610
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 219 -
Rwork0.218 4225 -
obs-4444 99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2621-0.0433-0.64360.74050.142.79470.04120.00190.053-0.0094-0.0324-0.0006-0.2525-0.1804-0.00880.02340.04850.01340.009-0.013-0.031918.47518.77-4.178
21.16750.04110.05180.72880.10580.8249-0.0028-0.0025-0.05570.00840.0286-0.04220.05490.0638-0.0258-0.08660.01960.0084-0.06950.0043-0.0482-0.4945.081-32.775
31.06690.15770.0260.65320.09760.7650.00280.07740.0781-0.07430.00830.0162-0.0487-0.001-0.0112-0.08990.00470.015-0.09890.0059-0.055723.90344.47836.51
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 272
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 272
3X-RAY DIFFRACTION3C14 - 274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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